Glicoproteínas

De EcuRed
Glicoproteínas
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Concepto:Moléculas compuestas por una proteína unida a uno o varios hidratos de carbono, simples o compuestos.

Glicoproteinas. Las glicoproteínas son proteínas (principalmente las proteínas intrínsecas de membrana y de secreción) que son modificadas después de la traducción para unir covalentemente una parte oligosacárida.

Puesto que hay una gran cantidad de azúcares, los cuales contienen una gran cantidad de grupos funcionales dispuestos en conformaciones diversas que pueden servir como potenciales sitios de unión, la estructura de los oligosacáridos unidos a las proteínas es enormemente variado y complejo y por tanto, muy rico en información, sobre todo, si se compara con polímeros lineales o plegados tales como el ADN o las proteínas. En contraste a la secuencia proteica, que está determinada por la plantilla del ADN, los azúcares se unen a las proteínas mediante la catálisis de enzimas altamente específicas que reconocen el sitio adecuado para unir el azúcar.

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Características generales

Existen en todo tipo de organismos, aunque prevalecen sobre todo en los líquidos y en las células de los animales, en las que tienen muchas funciones. Se encuentran muy difundidas en las membranas de las células o en asociación como componentes de la cubierta superficial. Son glicoproteínas varias hormonas, los anticuerpos, diversas enzimas, proteínas receptoras, proteínas de adhesión celular, factores de crecimiento, proteína de identificación celular, proteínas que confieren las características de los grupos sanguíneos, proteínas que dan estabilidad estructural a conjuntos plurimoleculares.

Es lógico preguntarse cual sería la razón de la presencia del carbohidrato. Una propuesta es que la fijación de azúcares a una proteína es la etiqueta química con la que se identifican las proteínas destinadas a utilizarse fuera de la célula o en la trama membranosa de está. Así, las proteínas que se conservarán y usarán en el citoplasma de la célula no están glicosiladas. Como grupo, las glicoproteínas manifiestan grandes diferencias en su contenido de carbohidratos, el cual fluctúa de menos del 1% hasta el 80% del peso total. Las que tienen más de 4% de carbohidrato se llaman en ocasiones mucoproteínas porque poseen una gran viscosidad. La unión covalente con el péptido se realiza mediante un enlace glicosídico con la cadena lateral de residuos de serina, treonina o asparagina. Los grupos oligosacáridos unidos al grupo -OH de la serina y la treonina se llaman 'O-ligados', mientras que los fijos al grupo amida -NH2 de la asparagina se llaman 'N-ligados'. El número de grupos oligosacáridos por molécula de proteína es variable, pero todos los grupos de la molécula suelen ser idénticos. Los azúcares más comunes en tales oligosacáridos son D-galactosa, D-glucosa, D-manosa, L-fucosa, N-acetil-D-glucosamina.

Los grupos sanguíneos dependen del tipo de glicoproteína que contienen la membrana de los eritrocitos; el grupo A tiene como oligosacárido una cadena de N-acetilgalactosamina, mientras que el grupo B tiene una cadena de galactosa, y por tanto, el grupo AB presenta los dos tipos de glicoproteínas y el grupo 0 carece de ambos. Para determinar el grupo sanguíneo se usan antisueros, que contienen anticuerpos que reconocen determinado tipo de glicoproteína (el antisuero A reconoce la glicoproteína A). El conocimiento del grupo sanguíneo es importante para hacer transfusiones y evitar la formación de coágulos que provocan infartos y trombosis cerebrales mortales.

Protección frente a la proteólisis

Protección frente a la proteólisis e incremento del tiempo de vida media de la proteína. Por ejemplo, los residuos terminales de carbohidrato de una glicoproteína pueden servir como señas para que las células hepáticas eliminen esta proteína de la sangre. El receptor de superficie celular mejor conocido que cumple esta función es el receptor de asialoglicoproteínas. Muchas proteínas recién sintetizadas, como inmunoglobulinasy hormonas peptídicas, tienen azúcares con residuos de ácido siálicos terminales. A lo largo de horas o de días, dependiendo de la proteína concreta, los resíduos terminales de ácido siálico son eliminados por las sialasas, las cuales sobresalen de la superficie de los vasos sanguíneos. Los residuos de galactosa que estas proteínas recortadas dejan expuestos, son detectados por los receptores de asiaglicoloproteínas de la membrana plasmática de las células hepáticas y forman un complejo con ellas. El complejo formado se introduce en la célula hepática (endocitosis) y así se elimina la proteína recortada del fluido sanguíneo. Así pues, estas unidades de oligosacáridos señalan el paso del tiempo para indicar que las proteínas que las transportan deben ser retiradas del torrente sanguíneo.

Prevención de la agregación durante el proceso de plegamiento proteico

Los azúcares predominantes en las glicoproteínas son la glucosa, galactosa, manosa, fucosa, N-acetilgalactosamina y N-acetilglucosamina. La unión del azúcara a la parte proteica es, bien a través de un enlace N-glucosídico a través del grupo amida de una asparragina, o bien a través de un enlace O-glucosídico a través de un grupo hidroxilo de una serina, una treonina o una hidroxilisina.

Fuentes