Caseína - Historial de revisiones

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‎Características de la caseína

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Página creada con '{{Definición |nombre= Caseína |imagen= |tamaño= |concepto= Fermento de la mucosa del estómago de los mamíferos en el período de lactancia, que coagula la caseína de la...'

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{{Definición
|nombre= Caseína
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|concepto=
Fermento de la mucosa del estómago de los mamíferos en el período
de lactancia, que coagula la caseína de la leche.
}}
<div align="justify">
La caseína es una proteína de la [[leche]] del
tipo fosfoproteína que se separa de la leche por acidificación y
forma una masa blanca. Las fosfoproteínas son un grupo de proteínas
que están químicamente unidas a una sustancia que contiene [[ácido
fosfórico]], por lo tanto su molécula contiene un elemento fósforo.
La caseína representa cerca del 77 al 82 por ciento de las proteínas
presentes en la leche y el 2.7 por ciento en la composición de la
leche líquida.
==Características de la caseína==
La caseína es un sólido blanco-amarillento, sin sabor ni olor, insoluble en agua y los
diferentes solventes orgánicos. Puede presentar un ligero olor
láctico. Se dispersa bien en un medio alcalino, como una solución
acuosa de [[hidróxido de sodio]]: NaOH, formando caseinatos de
sodio.

La caseína se obtiene coagulando leche descremada con ácido clorhídrico diluido, así se
imita la acidificación espontánea. Los coágulos se decantan, se
lavan con [[agua]], se desecan y finalmente se muelen.
Cuando coagula con renina, es llamada paracaseína,
y cuando coagula a través de la reducción del [[pH]] es llamada
caseína ácida. Cuando no está coagulada se le llama caseinógeno.
En la leche de vaca, la caseínas representan
alrededor del 80% del total de proteínas, es decir, de 25 a 28
gramos por litro de leche. En la leche humana la presencia de
proteínas del lactosuero es mucho mayor, de tal forma que las
caseínas son solamente del orden de la mitad de las proteínas
totales, entre 5 y 8 gramos por litro.

==Usos y aplicaciones de la caseína==
La caseína generalmente se emplea en la
elaboración de productos no alimentarios: pegamentos y pinturas,
cubiertas protectoras, plásticos.

Otros usos tecnológicos son la clarificación de vinos o como
ingrediente en preparados de [[biología]] molecular y
[[microbiología]] (medios enriquecidos para el cultivo microbiano).

En la alimentación especial, la caseína sirve para la
elaboración de preparados médicos y concentrados proteicos
destinados a la alimentación de los deportistas, especialmente
después de su entrenamiento. Así, se ha observado que la digestión
de las caseínas es más lenta que la de las lactoproteínas solubles
(también denominadas seroproteínas) y, por ello, más
apropiada para reparar el anabolismo de los aminoácidos durante el
período que sigue a una comida

Las caseínas llamadas solubles son
mezclas de polvo puro y/o de carbonato de [[potasio]] (máximo 25 p.
100) o de hidrógenocarbonato de potasio.

==Estructura de las micelas de caseína==
Las micelas de caseína son partículas de un tamaño entre 50 y
500 nanometros, formadas por la asociación de moléculas de caseína
junto con fosfato cálcico en forma coloidal. El componente “mineral”
representa alrededor del 7% del peso de la caseína. La estructura
interna de las micelas de caseína. Según el modelo más aceptado,
las micelas están formadas por la agregación de otras partículas
menores, las llamadas “submicelas”, unidas entre sí a través de
puentes de fosfato y por interacciones hidrofóbicas. Las moléculas
individuales de caseína se unen dentro de las submicelas
fundamentalmente a través de enlaces hidrofóbicos.

las “submicelas” son probablemente
estructuras menos definidas de lo que se ha supuesto hasta el
momento, y parece probable que el interior de las micelas tenga una
estructura menos organizada, con asociaciones de moléculas de
caseína producidas por su interacción con partículas de fosfato
cálcico coloidal de tamaño nanométrico. El otro modelo de micela
de caseína propuesto implica la existencia de nanoclusters de
fosfato cálcico distribuido dentro de una partícula más o menos
homogénea formada por la asociación de caseínas individuales.

La superficie exterior de la micela es también cambiante, especialmente
sensible a las modificaciones del medio que alteraran la hidratación
de las moléculas.

La fosfoserina, que es una pieza esencial
en el mantenimiento de la estructura de cualquier modelo de micela de
caseína, puede formar puentes con iones de calcio.

El fosfato de [[calcio]] se encuentra
en las caseínas como “fosfato coloidal”, en forma no cristalina.
Las partículas de fosfato amorfo o coloidal dentro de la caseínas
tienen un tamaño del orden de 2,5 nanometros, y están formadas por
un núcleo de fosfato cálcico recubierto de una capa de proteína de
un espesor de alrededor de 1,5 nanometros, unida al fosfato cálcico
mediante puentes a través de las fosfoserinas.

==Estructura de las moléculas de caseína==
Las moléculas individuales de caseína se caracterizan en general
por tener un tamaño mediano (unos 200 [[aminoácidos]], siendo algo
menor la caseína κ). Cuenta con pocos tramos con estructura
secundaria organizada, debido a la presencia de abundantes restos de
prolina, y tener unidos covalentemente grupos fosfato a algunos de
los restos de serina, y muy ocasionalmente a restos de treonina. La
falta de organización de las moléculas de caseína ha hecho que
hasta el momento ninguna haya podido cristalizar para llevar a cabo
estudios detallados de su estructura secundaria y terciaria.

Una propiedad clásica, que sirve para su definición operacional, es
que las caseínas precipitan a pH 4,6, que es su punto isoeléctrico
(a temperatura ambiente).

Existen cuatro caseínas, conocidas como αs1, αs2,
(la s del subfijo indica que son “sensibles” al calcio, es decir,
que pueden precipitar al asociarse con él), β y κ. Las llamadas
“caseínas γ” son simplemente fragmentos de la caseína β
producidos por proteolisis por la plasmina. Todas las caseínas
tienen variantes genéticas, producidas por sustitución de
aminoácidos y en algunos casos por delección.

Existen diferencias en la proporción que representa cada tipo en el total de
las caseínas. De entre las especies más comunes, las mayores
diferencias se encuentran en el cotenido de caseína κ que
representa el 3% de las caseínas de [[leche de búfala]], el 13% de
las de la leche de vaca y el 26% de las de la leche humana.
===Caseína αs1===
La caseína αs1 es la mayoritaria en la leche de vaca.
La variante más común tiene 199 [[aminoácidos]] en su secuencia,
con 8 ó 9 grupos fosfato. Desde el punto de vista estructural, está
formada por tres regiones hidrofóbicas, con dos de ellas situadas en
los extremos (aminoácidos 1-41, 90-113 y 132-199), y una zona muy
polar (entre los aminoácidos 42 y 80), en la que se encuentran todos
los grupos fosfato menos uno, lo que le da una carga neta negativa
muy importante al pH de la leche (alrededor de 6,6). La caseína αs1
de vaca contiene 17 restos de prolina, distribuidos a lo largo de
toda la cadena, lo que hace que tenga muy pocas zonas con estructura
secundaria organizada. La asociación con otras moléculas de caseína
se produce a través de interacciones hidrofóbicas en las que está
implicada fundamentalmente la zona situada entre los aminoácidos 136
y 196.
===Caseína αs2===
Esta caseína está formada, en la vaca, por 207 aminoácidos Se
conocen varias variantes genéticas, y también varias variantes en
el grado de fosforilación. La máxima fosforilación afecta a 12
serinas y una treonina. Esta caseína tiene un puente disulfuro entre
las cisteínas que ocupan las posiciones 36 y 40 de la secuencia, y
es más hidrofílica que la caseína αs1, con tres
regiones de carga neta negativa, una de ellas en el extremo
N-terminal. En la zona del extremo C-terminal se sitúan aminoácidos
hidrofóbicos y con carga neta positiva.
===Caseína β===
La caseína β es la caseína más hidrofóbica, y presenta además
estructura particular, con una clara división en dos zonas. La que
corresponde al extremo C-terminal es particularmente hidrofóbica,
mientras que los aminoácidos más hidrofílicos, y todos los grupos
fosfato unidos a serinas, se concentran en el extremo N-terminal. La
variante genética más común en la vaca está formada por 209
aminoácidos, con cinco grupos fosfato.
===Caseína κ===
La caseína κ tiene una estructura claramente distinta de la de
las otras caseínas. En primer lugar, es algo más pequeña, está
formada, en la vaca, por 169 [[aminoácidos]]. Además está muy poco
fosforilada, teniendo solamente un grupo de fosfato. Esto hace que
interaccione con el ión [[calcio]] mucho menos que las otras
caseínas. Sin embargo, comparte con la caseína β la propiedad de
tener zonas predominantemente hidrofílicas e hidrofóbicas bien
marcadas y separadas.

Una particularidad de esta caseína es
la presencia de una zona con carga neta positiva entre los
aminoácidos 20 y 115. Esta zona con carga neta positiva permite la
interacción de la caseína con polisacáridos como los carragenanos,
que tienen carga negativa. También tiene en la cadena dos grupos de
cisteína.

La caseina κ es la única caseína que tiene
parte de las moléculas glicosiladas. El grupo glucídico está
formado o bien por un trisacárido o bien por un tetrasacárido unido
a un resto de treonina, o bien en la treonina que ocupa la posición
131, en la 133, o bien en otra más próxima aún al extremo
carboxilo-terminal de la cadena. Dada la presencia de ácido N-acetil
neuramínico, este grupo glucídico aporta carga neta a la caseína
&kappa.

La caseína κ se rompe fácilmente por
proteolisis en el enlace situado entre la fenilalanina 105 y la
metionina 106, en una región rica en restos de prolina y
probablemente fácilmente accesible. Cuando esta proteolisis se
produce, el fragmento N-terminal 1-105 (para κ-caseína), que es
fundamentalmente hidrofóbico, queda unido a las otras caseínas en
la micela, mientras que el fragmento C-terminal 106-169 (caseino
macropéptido), muy hidrofílico, y en el que está situado el resto
glucídico en las moléculas glicosiladas, queda libre en solución.
La ruptura de la caseína κ produce
la desestabilización de la micela, y (a temperaturas por encima de
20º C) su agregación. Este proceso es el que se produce en la
fabricación de la gran mayoría de los quesos.
===Caseína γ===
Recibe el nombre de caseina γ un conjunto de fragmentos de la
caseína β formados por la acción de la plasmina, una proteinasa
presente en la leche. En condiciones normales, esta “caseína”
representa alrededor del 3% del total de caseínas. Los fragmentos de
caseína β más pequeños formados en este proceso proteolítico
quedan eln el lactosuero, y reciben el nombre de “fracción
proteosa - peptona”.

==Estabilidad de las micelas de caseína==
En condiciones normales de pH y concentración de sales, las
micelas de caseínas se encuentra muy hidratadas, teniendo ligados
alrededor de 3,7 gramos de agua por gramo de proteína.

Las
micelas de caseína se desestabilizan fundamentalmente por dos
procesos: Por la acidez, y por la proteolisis de la caseína κ.

La
acidez tiene dos efectos: En primer lugar, según baja el pH se van
rompiendo los enlaces entre los grupos fosfato y el ion [[calcio]],
al reducirse la ionización de los fosfatos. En segundo lugar, las
repulsiones entre las micelas se reducen, al acercarse el pH al punto
isoeléctrico de las caseínas. A un pH de alrededor de 4,5 (y a una
temperatura superior a 20ºC) las caseínas se agregan, formando una
cuajada poco mineralizada.

En el tratamiento con
[[quimosina]], la caseína κ pierde por proteolisis sus región
hidrófila, dirigida hacia el exterior de las micelas. La reducción
de la hidrofilicidad facilita la agregación.
A temperaturas bajas, de refrigeración, las fuerzas hidrofóbicas
que mantienen unidas a las moléculas de caseína se debilitan, e
incluso una parte de la caseína sale de la micela. La gran mayoría
permanece, pero unida menos fuertemente. En particular, las fuerzas
que actúan sobre la región hidrofóbica de la caseína β se
debilitan, haciendo que esta exponga más hacia el exterior su región
hidrófila. Esto aumenta la hidratación y voluminosidad de la
micela. Como consecuencia, a temperaturas de refrigeración no se
produce la agregación de la caseína ni por la acción de la acidez
ni por la de la quimosina.

==Fuentes==
*Alais C. 1985. Ciencia de la leche. Editorial Reverté, S.A. Barcelona
*Amiot J. 1991. Ciencia y tecnología de la leche.Editorial Acribia, S.A. Zaragoza.
*Schlimme E. 2002. La leche y sus componentes Propiedades químicas y físicas. Editorial Acribia, S.A. Zaragoza

[[Categoría:Productos_lácteos]]

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 Las caseínas son las principales proteínas de la [[leche]]. Se sintetizan exclusivamente en la glándula mamaria, y en la leche se encuentran en su mayor parte formando agregados multimoleculares conocidos como “micelas de caseína”
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 ==Características de la caseína==
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 láctico. Se dispersa bien en un medio alcalino, como una solución
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 La caseína se obtiene coagulando leche descremada con ácido clorhídrico diluido, así se
 imita la acidificación espontánea. Los coágulos se decantan, se
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 Cuando coagula con renina, es llamada paracaseína,
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 proteínas del lactosuero es mucho mayor, de tal forma que las
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+representa el 3% de las caseínas de [[Leche de Búfala]], el 13% de
 las de la leche de vaca y el 26% de las de la leche humana.
 ===Caseína αs1===