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<p>Página creada con &#039;{{Definición |nombre=Isoenzima |imagen=Foto_de_prote&#039;inas.JPG |tamaño= |concepto=Proteinas con diferente estructura pero que catalizan la misma reaccion }} ...&#039;</p> <p><b>Página nueva</b></p><div>{{Definición<br /> |nombre=Isoenzima<br /> |imagen=Foto_de_prote'inas.JPG<br /> |tamaño=<br /> |concepto=Proteinas con diferente estructura pero que catalizan la misma reaccion<br /> }}<br /> <br /> '''Isoenzimas''': proteinas con diferente estructura pero que catalizan la misma reaccion pero que se desplazan de forma diferente en la electroforesis. Con frecuencia, las isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptidicas, y usualmente difieren en los mecanismos de regulacion y en las caracterisiticas cinéticas.<br /> <br /> ==Historia==<br /> El término isoenzima fue acuñado por C.L. Markert y F. Moller in 1959 para describir múltiples [[enzimas]] con especificidad de sustrato igual ([[enzimas]] distintas que trabajan sobre un mismo sustrato) o muy similar, y que ocurren en el mismo organismo. Markert luego propuso modificar el término para que incluyera adjetivos como alélico, no-alélico, multimérico, conformacional y conjugado. Estos adjetivos implican una definición más amplia del término isoenzima y por lo tanto ahora incluye variaciones genéticas y modificaciones fisiológicas de las estructuras proteicas.<br /> <br /> ==Importancia==<br /> El descubrimiento de las isoenzimas ha favorecido la creación de marcadores genéticos más eficientes que los morfológicos, ya que por lo general permiten distinguir genotipos homocigóticos de heterocigóticos, pues una de sus característica es la de presentar codominancia . <br /> <br /> Desde el punto de vista fisiologico, la existencia de isoenzimas permite que haya [[enzimas]] similares con diferentes caracteristicas, de acuerdo a los requerimientos especificos del tejido o a determinadas condiciones metabolicas. Permiten además un ajuste fino del [[metabolismo]]. <br /> <br /> ==Características==<br /> La existencia de múltiples formas moleculares para las [[enzimas]] es común en los organismos vivos. <br /> Las isoenzimas frecuentemente son específicos de ciertas células o tejidos. <br /> La heterogeneidad molecular de los [[enzimas]] confiere a los organismos plasticidad, versatilidad y precisión en sus funciones metabólicas. <br /> Existe un debate abierto sobre si la variación isoenzimática es neutra o no desde el punto de vista de la adaptación al medio. <br /> Los isoenzimas son útiles para analizar la variabilidad genética en una población. <br /> <br /> ==Formación==<br /> El mecanismo más común de formación de isoenzimas supone el ordenamiento de subunidades que <br /> provienen de dos loci genéticos diferentes en distintas combinaciones para formar la [[enzima]] polimérica activa. <br /> <br /> ==Ejemplo de Isoenzimas==<br /> <br /> Las isoenzimas más importantes que han sido estudiadas para aplicaciones clínicas son: <br /> ===Creatín fosfo quinasa o CPK ===<br /> Aparece en forma de dímero con dos tipos de subunidades, la M (tipo músculo) y la B (tipo cerebro). En el [[cerebro]], ambas subunidades son, desde el punto de vista electroforético del mismo tipo y se designan B. En el músculo esquelético, las subunidades son ambas del tipo M. Las isoenzimas que contienen las subunidades del tipo B y del tipo M (MB) sólo se encuentran en el corazón (miocardio). Otros tejidos contienen cantidades variables de las isoenzimas MM y BB. <br /> ===Lactato deshidrogenasa ó LDH ===<br /> Es una [[enzima]] tetramérica que contiene solo dos subunidades distintas: las designadas H del [[corazón ]] (miocardio) y las M del [[músculo]]. Estas dos subunidades se pueden combinar de 5 formas diferentes.<br /> ===Transaminasas o Aminotransferasas GOT o AST y GPT o ALT ===<br /> Actualmente se determina por separado la glutámico oxalacético transaminasa o GOT, llamada también aspartatoaminotransferasa o AST, y la glutámico pirúvico transaminasa o GPT o alanín aminotransferasa o ALT. En el suero normal abunda más la primera que la segunda. En el hepatocito, la GPT es una [[enzima ]] citoplasmática, mientras que la GOT es bilocular: se encuentra tanto el [[citoplasma]] como en las [[mitocondrias]]. <br /> <br /> ===Fosfatasa Alcalina o Fal ===<br /> En el suero humano existen varios tipos de fosfatasa alcalina, una [[enzima]] derivada de la membrana celular cuya función fisiológica no es conocida y que hidroliza ésteres fosfóricos sintéticos a pH 9. Esta actividad enzimática está ubicada en [[hueso]], intestino delgado, [[hígado]] y [[placenta]]. Aumenta generalmente la fosfatemia en los períodos de crecimiento y reparación ósea. <br /> ===Amilasa ===<br /> Existen dos isoenzimas de la amilasa: la “P” o pancreática, que pasa más fácilmente a la [[orina]] y la “S” o salival, más rápida en la electroforesis. Su distinta proporción tiene interés diagnóstico, especialmente en las parotiditis para confirmar o descartar la complicación pancreática. Normalmente existe una proporción de las isoenzimas P (40%) y S (60%). <br /> <br /> ==Fuentes==<br /> MARKERT, C.L. and Moller, F. 1959. Multiple form of enzymes: Tissue ontogenetic and species specific patterns. Poc. Natl. Acad. Sci. (USA) 45: 753 -763 .<br /> <br /> Thomas M. Devlin. Bioquímica. Libro de texto con aplicaciones clínicas. Tercera edición. 2000. <br /> El Manual Merck. Décima edición. 1999. <br /> [[Category:Bioquímica]]</div>

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