Mioglobina - Historial de revisiones

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Yalexy idict: /* Fuentes */

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‎Fuentes

Yalexy idict: /* La mioglobina y el color de la carne */

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‎La mioglobina y el color de la carne

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‎Grupo hemo

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‎Estructura

Odalis jc.stgo: /* Estructura */

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‎Estructura

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 {{Definición
 |nombre= Mioglobina
-|imagen=mioglobina.jpg
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 |concepto= [[Proteína]] sarcoplásmica

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 {{Sistema:Moderación Salud}}
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 {{Definición
 |nombre= Mioglobina

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 *[http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/mioglobina.html Universidad de Zaragoza]
 *[http://www.slideshare.net/mikt/mioglobina slideshare]
-[[Category:Ciencias_Médicas]][[Category:Proteínas]]
+[[Categoría:Ciencias médicas]][[Category:Proteínas]]

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 ==Fuentes==
-* [http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/mioglobina.html Universidad de Zaragoza]
+*[http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/mioglobina.html Universidad de Zaragoza]
 *[http://www.slideshare.net/mikt/mioglobina slideshare]
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 El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro [[nitrógeno]]s en el  centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar otros dos  enlaces, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan  la quinta y sexta posición de coordinación. La quinta posición se  coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la [[hemoglobina]]  (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el [[ oxígeno]]. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo, existe otra  histidina (histidina distal) que previene que otras [[moléculas]] de  hemoglobina entren en contacto produciendo la oxidación del Fe2+  a Fe3+ y disminuye la afinidad de la hemoglobina por el [[Monóxido de Carbono]] (CO). El átomo de  hierro del hemo puede estar en estado de oxidación ferroso (+2) o  férrico (+3). Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan  ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina),  respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar  oxígeno.
-==La mioglobina y el color de la carne==
+==Mioglobina y el color de la carne==
-La mioglobina es el principal pigmento de la [[carne]], y el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina.
+La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina.
-En el músculo, el [[hierro]] se encuentra en la mioglobina en forma de [[ión]] ferroso, y así se encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una [[molécula]] de [[oxígeno]], formando entonces la oximioglobina, de [[color]] [[rojo]] brillante, que es el que se observa en la parte exterior de la carne.
+En el músculo, el [[hierro]] se encuentra en la mioglobina en forma de [[ión]] ferroso, y así se encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se observa en la parte exterior de la carne.
 En el interior, la mioglobina no tiene oxígeno unido, estando entonces en forma de desoximioglobina, que tiene un color rojo púrpura más intenso y oscuro que el de la oximioglobina. Estas dos formas son interconvertibles, dependiendo de la presión parcial de oxígeno, y en la práctica, de la superficie de contacto.

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 |concepto= [[Proteína]] sarcoplásmica
 }}
-'''Mioglobina.''' Es una [[proteína]] sarcoplásmica, responsable del transporte y  almacenamiento del oxígeno dentro del tejido muscular.
+'''Mioglobina.''' Es una [[proteína]] sarcoplásmica, responsable del transporte y  almacenamiento del [[oxígeno]] dentro del tejido muscular.
 == Estructura==
-La mioglobina está formada por una sola [[cadena polipeptídica]] unida a un grupo hemo. Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en [[1957]], un hito de la [[bioquímica]] por lo que  [[Jonh Kendrew]], recibió el [[premio Nobel]].
+La mioglobina está formada por una sola cadena polipeptídica unida a un grupo hemo. Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en [[1957]], un hito de la [[bioquímica]] por lo que  [[Jonh Kendrew]], recibió el [[premio Nobel]].
 La estructura de la mioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de hélices a, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces hidrofóbicos. El grupo hemo se sitúa en una oquedad de la [[molécula]].
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 cuatro metilos, dos vinilos y dos cadenas laterales de propionato.
-El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro [[nitrógeno]]s en el  centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar otros dos  enlaces, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan  la quinta y sexta posición de coordinación. La quinta posición se  coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la [[hemoglobina]]  (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el [[ oxígeno]]. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo, existe otra  histidina (histidina distal) que previene que otras [[moléculas]] de  hemoglobina entren en contacto produciendo la oxidación del Fe2+  a Fe3+ y disminuye la afinidad de la hemoglobina por el [[monóxido de carbono]] (CO). El átomo de  hierro del hemo puede estar en estado de oxidación ferroso (+2) o  férrico (+3). Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan  ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina),  respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar  oxígeno.
+El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro [[nitrógeno]]s en el  centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar otros dos  enlaces, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan  la quinta y sexta posición de coordinación. La quinta posición se  coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la [[hemoglobina]]  (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el [[ oxígeno]]. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo, existe otra  histidina (histidina distal) que previene que otras [[moléculas]] de  hemoglobina entren en contacto produciendo la oxidación del Fe2+  a Fe3+ y disminuye la afinidad de la hemoglobina por el [[Monóxido de Carbono]] (CO). El átomo de  hierro del hemo puede estar en estado de oxidación ferroso (+2) o  férrico (+3). Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan  ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina),  respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar  oxígeno.
 ==La mioglobina y el color de la carne==

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 '''Mioglobina.''' Es una [[proteína]] sarcoplásmica, responsable del transporte y  almacenamiento del oxígeno dentro del tejido muscular.
 == Estructura==
-La mioglobina está formada por una sola [[cadena polipeptidica]] de unos 17.800 de peso molecular, unida a un grupo hemo. Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en [[1957]], un hito de la bioquímica por el que su autor, [[Jonh Kendrew]], recibió el [[premio Nobel]].
+La mioglobina está formada por una sola [[cadena polipeptídica]] unida a un grupo hemo. Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en [[1957]], un hito de la [[bioquímica]] por lo que  [[Jonh Kendrew]], recibió el [[premio Nobel]].
 La estructura de la mioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de hélices a, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por [[enlaces hidrofóbicos]]. El grupo hemo se sitúa en una oquedad de la [[molécula]].
 ==Grupo hemo==
-El grupo hemo consiste en un [[anillo tretrapirrólico]] con un [[átomo]] de [[hierro]] en el centro. En condiciones biológicas, y en la [[carne]] con buen aspecto, el hierro se encuentra en forma de [[ion]] ferroso. El átomo de hierro está enlazado directamente, además al anillo hémico, a un resto de histidina de la cadena polipeptídica.
+El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de [[hierro]]. La
 ==La mioglobina y el color de la carne==

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Yalexy idict: /* Grupo hemo */

Odalis jc.stgo: /* Estructura */

Odalis jc.stgo: /* Estructura */

Odalis jc.stgo en 13:32 26 feb 2012

Odalis jc.stgo en 13:29 26 feb 2012

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