Richard Henderson - Historial de revisiones

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'''Richard Henderson.''' Biólogo molecular y biofísico escocés, reconocido por sus contribuciones a la cristalografía de proteínas, una técnica que usa [[rayos X]] para determinar la estructura de las moléculas. Fue el primero en resolver la estructura de una proteína que se encuentra en la membrana de una célula.
==Trayectoria profesional==
Nació el [[19 de julio]] de [[1945]] en [[Edimburgo]], [[Reino Unido]].

Cursó estudios en la Boroughmuir High School y comenzó sus estudios de posgrado en la Universidad de Edimburgo obteniendo un doctorado en la Universidad de Cambridge en 1969.

Realizó trabajos de investigación de la estructura y el mecanismo de la quimotripsina para su Ph.D. con David Blow (que supervisó su doctorado) en el Laboratorio de Biología Molecular de MRC. Investigó los canales de sodio con voltaje regulado como investigador postdoctoral en la Universidad de Yale.

Desde 1973 trabajó en el Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) en Cambridge, del que fue su director de 1996 a 2006. Allí estudió junto con Nigel Unwin la estructura de la proteína de membrana bacteriorodopsina mediante microscopía electrónica. Además fue profesor visitante en el Instituto Miller de la Universidad de California, Berkeley en 1993.

En 1990, publicó un modelo atómico de bacteriorodopsina mediante cristalografía electrónica en el Journal of Molecular Biology, siendo el segundo modelo atómico de una proteína de membrana.

Junto con Chris Tate, desarrolló la termoestabilización conformacional, método que permite que las proteínas se vuelvan más estables al tiempo que mantienen la conformación de interés elegida. Con patrocinio de la organización LifeArc, fundaron MRC, Heptares Therapeutics Ltd (HTL) en 2007? para desarrollar nuevos medicamentos.?

En 2017, fue galardonado con el Premio Nobel de Química junto con Joachim Frank y Jacques Dubochet por "desarrollar la criomicroscopía electrónica para la determinación estructural en alta resolución de biomoléculas en soluciones". El desarrollo de esta tecnología tiene un inmenso potencial en el campo práctico de la medicina. Frank fue quien hizo la tecnología más fácil de aplicar en un marco general, procesando el material de forma que las borrosas imágenes en dos dimensiones se transformaran en claras estructuras en 3D. Dubochet logró vitrificar el agua (conservando todas sus características en su estado líquido) en el microscopio electrónico, permitiendo que las biomoléculas conservaran su forma natural incluso en el vacío, y Henderson logró presentar la estructura de una molécula bacteriana a una resolución atómica.

==Premios==
*[[1978]] Premio William Bate Hardy
*[[1984]] Medalla Sir Hans Krebs por la Federación de Sociedades Bioquímicas Europeas
*[[1998]] Asociado Extranjero de los Estados Unidos Academia Nacional de Ciencias
*[[1981]] Premio Ernst-Ruska de Microscopía Electrónica
*[[1991]] Premio Lewis S. Rosenstiel
*[[1993]] Premio Louis-Jeantet de Medicina
*[[1998]] Miembro fundador de la Academia de Ciencias Médicas
*[[1999]] Premio Gregori Aminoff (junto con Nigel Unwin)
*[[2003]] Miembro de la Sociedad Biofísica Británica
*[[2005]] Premio Científico Distinguido y Compañero, Sociedad de Microscopía de América
*[[2016]] Medalla Copley de la Royal Society
*2016 Premio Alexander Hollaender en Biofísica
*[[2017]] Premio Wiley
*2017 [[Premio Nobel de Química]]
==Fuente==
*[https://www.buscabiografias.com/biografia/verDetalle/10449/Richard%20Henderson Busca Biografías]
==Fuente==
{{NF|1945||Henderson , Richard}}

[[Categoría: Premio_Nobel_de_Química]]
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 Nació el [[19 de julio]] de [[1945]] en [[Edimburgo]], [[Reino Unido]].
-Cursó estudios en la Boroughmuir High School y comenzó sus estudios de posgrado en la Universidad de Edimburgo obteniendo un doctorado en la Universidad de Cambridge en 1969.
+Cursó estudios en la Boroughmuir High School y comenzó sus estudios de posgrado en la [[Universidad de Edimburgo]] obteniendo un doctorado en la [[Universidad de Cambridge]] en [[1969]].
-Realizó trabajos de investigación de la estructura y el mecanismo de la quimotripsina para su Ph.D. con David Blow (que supervisó su doctorado) en el Laboratorio de Biología Molecular de MRC. Investigó los canales de sodio con voltaje regulado como investigador postdoctoral en la Universidad de Yale.
+Realizó trabajos de investigación de la estructura y el mecanismo de la quimotripsina para su Ph.D. con David Blow (que supervisó su doctorado) en el Laboratorio de Biología Molecular de MRC. Investigó los canales de sodio con voltaje regulado como investigador postdoctoral en la [[Universidad de Yale]].
-Desde 1973 trabajó en el Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) en Cambridge, del que fue su director de 1996 a 2006. Allí estudió junto con Nigel Unwin la estructura de la proteína de membrana bacteriorodopsina mediante microscopía electrónica. Además fue profesor visitante en el Instituto Miller de la Universidad de California, Berkeley en 1993.
+Desde [[1973]] trabajó en el Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) en [[Cambridge]], del que fue su director de [[1996]] a [[2006]]. Allí estudió junto con Nigel Unwin la estructura de la proteína de membrana bacteriorodopsina mediante microscopía electrónica. Además fue profesor visitante en el Instituto Miller de la [[Universidad de California]], [[Berkeley]] en [[1993]].
-En 1990, publicó un modelo atómico de bacteriorodopsina mediante cristalografía electrónica en el Journal of Molecular Biology, siendo el segundo modelo atómico de una proteína de membrana.
+En [[1990]], publicó un modelo atómico de bacteriorodopsina mediante cristalografía electrónica en el Journal of Molecular Biology, siendo el segundo modelo atómico de una proteína de membrana.
-Junto con Chris Tate, desarrolló la termoestabilización conformacional, método que permite que las proteínas se vuelvan más estables al tiempo que mantienen la conformación de interés elegida. Con patrocinio de la organización LifeArc, fundaron MRC, Heptares Therapeutics Ltd (HTL) en 2007? para desarrollar nuevos medicamentos.?
+Junto con Chris Tate, desarrolló la termoestabilización conformacional, método que permite que las proteínas se vuelvan más estables al tiempo que mantienen la conformación de interés elegida. Con patrocinio de la organización LifeArc, fundaron MRC, Heptares Therapeutics Ltd (HTL) en 2007 para desarrollar nuevos medicamentos.
-En 2017, fue galardonado con el Premio Nobel de Química junto con Joachim Frank y Jacques Dubochet por "desarrollar la criomicroscopía electrónica para la determinación estructural en alta resolución de biomoléculas en soluciones". El desarrollo de esta tecnología tiene un inmenso potencial en el campo práctico de la medicina. Frank fue quien hizo la tecnología más fácil de aplicar en un marco general, procesando el material de forma que las borrosas imágenes en dos dimensiones se transformaran en claras estructuras en 3D. Dubochet logró vitrificar el agua (conservando todas sus características en su estado líquido) en el microscopio electrónico, permitiendo que las biomoléculas conservaran su forma natural incluso en el vacío, y Henderson logró presentar la estructura de una molécula bacteriana a una resolución atómica.
+En [[2017]], fue galardonado con el [[Premio Nobel de Química]] junto con [[Joachim Frank]] y [[Jacques Dubochet]] por "desarrollar la criomicroscopía electrónica para la determinación estructural en alta resolución de biomoléculas en soluciones". El desarrollo de esta tecnología tiene un inmenso potencial en el campo práctico de la medicina. Frank fue quien hizo la tecnología más fácil de aplicar en un marco general, procesando el material de forma que las borrosas imágenes en dos dimensiones se transformaran en claras estructuras en 3D. Dubochet logró vitrificar el agua (conservando todas sus características en su estado líquido) en el microscopio electrónico, permitiendo que las biomoléculas conservaran su forma natural incluso en el vacío, y Henderson logró presentar la estructura de una molécula bacteriana a una resolución atómica.
 ==Premios==

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