Aaron Klug

Aaron Klug
Información sobre la plantilla
Aaron Klug002.jpeg
Científico británico
Nacimiento11 de agosto de 1926.
Lituania
PremiosPremio NobelPremio Nobel de Química 1982
Medalla Copley, (1985)

Aaron Klug. Químico y biofísico británico de origen lituano que recibió el Premio Nobel de Química en 1982 por el desarrollo de la microscopia electrónica para su empleo en cristalografia y por la resolución de la estructura cristalina de complejos de importancia biológica, del tipo ácido nucleico-proteína.

Síntesis biográfica

Inicios

Su familia emigró a Durban (Sudáfrica) cuando contaba con dos años de edad y allí transcurrió su infancia. Leía con voracidad todo tipo de libros, pero fue Microbe Hunters de Paul de Kruif la obra que le influyó especialmente para estudiar medicina, como vía hacia la microbiología.

Estudios

En la Universidad de Witwatersrand (Johannesburgo) comenzó preparándose para medicina y estudió también bioquímica, pero su necesidad de profundizar le llevó hacia la química y posteriormente a la física y las matemáticas, por lo que finalmente se licenció en ciencias.

Con el propósito de investigar en el campo de la física, ingresó en la Universidad de Ciudad de El Cabo con una beca que le permitió obtener su Master en Ciencias, a cambio de impartir clases de laboratorio. Durante este periodo tuvo como profesor al cristalógrafo R.W. James, quien le comunicó su pasión por la cristalografía.

Trayectoría laboral

Una vez graduado, continuó trabajando en el análisis estructural por rayos X de pequeñas moléculas orgánicas y creció su interés en la estructura de la materia y en cómo ésta se organizaba. Adquirió un gran conocimiento sobre la difracción de rayos X, tanto por su trabajo como por la ayuda que le prestó a James en la corrección de las pruebas de imprenta de su libro The Optical Principles of the Diffraction of X-rays (“Principios Ópticos de la Difracción de Rayos X”).

En 1949 ingresó con una beca de investigación en el Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, con la intención de realizar un doctorado en alguna forma de cristalografía no convencional, como el estudio de la estructura de las proteínas. Puesto que no había ninguna vacante en la unidad de Perutz y Kendrew, y que Bragg había finalizado el proyecto sobre orden y desorden en aleaciones, Klug acabó en el laboratorio de investigación de D.R. Hartree, un antiguo colega de Bragg y James en Manchester.

Trabajó en un problema teórico sobre el enfriamiento del acero, para lo cual tuvo que estudiar metalurgia e informática. Cuando terminó su doctorado en física del estado sólido, en 1952, pasó un año con F. J. W. Roughton investigando el problema de la reacción química y difusión simultánea que ocurre cuando el oxígeno entra dentro de los glóbulos rojos.

A finales de 1953 se incorporó al Birkbeck College de Londres. En 1962 aceptó la invitación de Francis Crick y se trasladó con su grupo de investigación al recién construido Laboratorio de Biología Molecular del Medical Research Council de Cambridge, del que fue nombrado Director de la División de Estudios Estructurales en 1978 y Director del Laboratorio en 1986.

El campo de investigación se amplió a las estructuras del ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico). La estructura cristalina de un ARNt (de trasnferencia) fue establecida en 1974, y posteriormente la estructura de un ribozima (molécula de ARN con capacidad catalítica). El análisis de los nucleosomas (la unidad de empaquetamiento de la cromatina) y otras estructuras de mayor orden condujeron al conocimiento de cómo se empaqueta el ADN en los cromosomas. Su trabajo sobre los factores de transcripción, que se asocian al ADN, condujo al descubrimiento del dominio estructural de las proteínas, denominado dedos de cinc. También se involucró activamente en la enseñanza.

Investigaciones científicas

  • Colaboró con Rosalind Franklin, en Londres. Descubridora de la estructura del ADN. Demostró interés por el estudio de los virus y descubrió las estructuras de algunos de ellos.
  • En 1970, Klug usó los métodos de diagramas de difracción de rayos X, que, combinados con la microscopía electrónica, le permitió descifrar los complejos proteínicos del ácido nucleico, así como la obtención de imágenes tomadas en diferentes ángulos, y combinándolas logró reconstrucciones tridimensionales de algunas proteínas..

Premios y distinciones

Fuentes