Proteína

Proteína Concepto: Macromoléculas biológicas compuestas por cadenas de aminoácidos, esenciales para la estructura, función y regulación de los sistemas vivos.

Las proteínas son macromoléculas biológicas fundamentales compuestas por cadenas lineales de aminoácidos, unidas mediante enlaces peptídicos. Constituyen uno de los tres macronutrientes esenciales, junto con los carbohidratos y las grasas, y desempeñan roles críticos en prácticamente todos los procesos biológicos.

Composición química y características generales

Composición elemental

Las proteínas están compuestas principalmente por:

• Carbono (50-55 %)

• Hidrógeno (6-7 %)

• Oxígeno (19-24%)

• Nitrógeno (13-19 %)

• Azufre (0-4 %)

Adicionalmente, algunas proteínas pueden contener elementos como Fósforo, Hierro, Zinc y Cobre.

Propiedades fundamentales

• Elevada masa molecular: Desde aproximadamente 5.000 hasta varios millones de Daltons

• Carácter anfótero: Pueden actuar como ácidos o bases

• Especificidad estructural: Cada proteína posee una conformación tridimensional única

• Desnaturalización: Pérdida de estructura nativa por cambios de pH, temperatura u otros factores

Estructura proteica

La organización estructural de las proteínas se describe en cuatro niveles jerárquicos:

Estructura primaria

La estructura primaria consiste en la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia está determinada genéticamente y define la identidad de la proteína.

Características principales:

• Secuencia específica de aminoácidos

• Determinada por el código genético

• Estabilidad conferida por enlaces covalentes

• Fundamento de la diversidad proteica

Estructura secundaria

La estructura secundaria se refiere a los plegamientos locales regulares de la cadena polipeptídica, estabilizados principalmente por puentes de hidrógeno.

Formas principales:

• a-hélice: Estructura helicoidal estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios

• ß-lámina plegada: Estructura extendida con puentes de hidrógeno intercatenarios

• Giros ß: Cambios abruptos en la dirección de la cadena

Estructura terciaria

La estructura terciaria representa el plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica, resultante de las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos.

Fuerzas estabilizadoras:

• Enlaces de hidrógeno

• Interacciones hidrofóbicas

• Puentes salinos

• Enlaces disulfuro

• Fuerzas de van der Waals

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria describe la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar un complejo proteico funcional.

Ejemplos notables:

• Hemoglobina: 4 subunidades (2a y 2ß)

• Colágeno: 3 cadenas entrelazadas

• Insulina: 2 cadenas unidas por puentes disulfuro

Clasificación de proteínas

Por composición

Tipo	Características	Ejemplos
Proteínas simples	Solo aminoácidos	Albúmina, globulinas
Proteínas conjugadas	Grupo prostético no proteico	Hemoglobina (hemo), lipoproteínas
Glicoproteínas	Carbohidratos unidos	Inmunoglobulinas, mucinas
Nucleoproteínas	Ácidos nucleicos	Ribosomas, cromatina

Por forma y solubilidad

• Proteínas fibrosas: Estructuras alargadas, insolubles, función estructural (colágeno, queratina)

• Proteínas globulares: Forma esférica, solubles, función dinámica (enzimas, anticuerpos)

• Proteínas de membrana: Asociadas a bicapas lipídicas (receptores, transportadores)

Funciones biológicas

Función estructural

• Colágeno: Tejido conectivo, huesos, piel

• Queratina: Pelo, uñas, plumas

• Actina y miosina: Filamentos musculares

• Tubulina: Microtúbulos del citoesqueleto

Función catalítica

Las enzimas catalizan reacciones bioquímicas específicas:

• Aceleración de reacciones (106-10¹² veces)

• Especificidad de sustrato

• Regulación alostérica

Función de transporte

• Hemoglobina: Transporte de oxígeno

• Albúmina sérica: Transporte de ácidos grasos, hormonas

• Transferrina: Transporte de hierro

• Proteínas de membrana: Transporte a través de membranas

Función de defensa

• Inmunoglobulinas: Respuesta inmune adaptativa

• Complemento: Defensa innata

• Fibrinógeno: Coagulación sanguínea

• Interferones: Defensa antiviral

Función reguladora

• Hormonas proteicas: Insulina, glucagón, hormona del crecimiento

• Factores de transcripción: Regulación de la expresión génica

• Receptores: Transducción de señales

Función de reserva

• Ovoalbúmina: Clara de huevo

• Caseína: Leche

• Ferritina: Reserva de hierro

Metabolismo proteico

Digestión y absorción

Proceso que ocurre principalmente en el estómago e intestino delgado:

• Estómago: Pepsina (pH óptimo 1.5-2.5)

• Intestino delgado: Enzimas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasas)

• Absorción: Aminoácidos y dipéptidos mediante transportadores específicos

Síntesis proteica

Proceso de traducción en los ribosomas:

• Iniciación: Unión del ribosoma al mRNA

• Elongación: Adición secuencial de aminoácidos

• Terminación: Liberación del polipéptido completo

• Plegamiento y procesamiento: Adquisición de la estructura nativa

Degradación y reciclaje

• Recambio proteico constante (1-2% por día en humanos)

• Proteasas intracelulares (proteosomas, lisosomas)

• Balance nitrogenado: Equilibrio entre síntesis y degradación

Requerimientos nutricionales

Ingesta recomendada

Según la FAO/OMS (2023):

• Adultos: 0.8 g/kg peso corporal/día

• Deportistas: 1.2-2.0 g/kg peso corporal/día

• Embarazo/lactancia: +25 g/día adicionales

• Niños: 1.5-1.8 g/kg peso corporal/día

Calidad proteica

Evaluada mediante:

• Valor biológico: Eficiencia de utilización

• Digestibilidad: Fracción absorbida

• Aminoácidos limitantes: Lisina (cereales), metionina (legumbres)

Fuentes alimentarias

• Origen animal: Carnes, pescados, huevos, lácteos (alto valor biológico)

• Origen vegetal: Legumbres, cereales, frutos secos (complementación proteica)

• Proteínas completas: Contienen todos los aminoácidos esenciales en proporciones adecuadas

Desnaturalización proteica

Mecanismos de desnaturalización

• Térmica: Calentamiento (cocción, pasteurización)

• Química: Cambios de pH, solventes orgánicos, detergentes

• Mecánica: Agitación, presión

• Radiactiva: Radiación UV, ionizante

Aplicaciones culinarias

• Coagulación: Huevos, quesos, flanes

• Gelificación: Gelatinas, postres

• Emulsificación: Mayonesas, salsas

• Espumificación: Merengues, mousses

Proteínas y salud

Enfermedades relacionadas

• Desnutrición proteico-calórica: Kwashiorkor, marasmo

• Errores innatos del metabolismo: Fenilcetonuria, enfermedad de maple syrup

• Enfermedades por plegamiento incorrecto: Enfermedad de Alzheimer, enfermedad de Creutzfeldt-Jakob

• Alergias alimentarias: Reacción a proteínas específicas

Aplicaciones terapéuticas

• Insulina: Diabetes mellitus

• Hormona de crecimiento: Enanismo hipofisario

• Factor VIII: Hemofilia A

• Terapias biológicas: Anticuerpos monoclonales

Métodos de estudio

Técnicas estructurales

• Cristalografía de rayos X: Determinación de estructura atómica

• RMN: Estructura en solución

• Microscopía crioelectrónica: Estructura de complejos macromoleculares

• Espectrometría de masas: Identificación y caracterización

Técnicas funcionales

• Ensayos enzimáticos: Actividad catalítica

• Inmunoensayos: Detección y cuantificación

• Técnicas de unión: Afinidad por ligandos

• Estudios de expresión: Niveles proteicos celulares

Perspectivas y aplicaciones futuras

Ingeniería de proteínas

• Diseño racional: Modificación de propiedades

• Evolución dirigida: Mejora de funciones

• Proteínas quiméricas: Combinación de dominios funcionales

Aplicaciones biotecnológicas

• Enzimas industriales: Detergentes, procesamiento de alimentos

• Biosensores: Detección de analitos

• Terapias avanzadas: Ingeniería de tejidos, liberación controlada de fármacos

Proteómica

Estudio a gran escala de:

• Expresión proteica bajo diferentes condiciones

• Modificaciones postraduccionales

• Interacciones proteína-proteína

• Biomarcadores de enfermedades

Véase también

• Aminoácidos

• Enzimas

• Código genético

• Traducción (genética)

• Proteómica

• Ingeniería de proteínas

Referencias

Bibliografía fundamental

1. Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Gatto, G. J. (2019). Bioquímica (9.ª ed.). Reverté.

1. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger Principles of Biochemistry (8.ª ed.). W.H. Freeman.

1. Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). Fundamentals of Biochemistry (5.ª ed.). Wiley.

Fuentes especializadas

• Córdova Frunz, J. L. (2006). La química y la cocina. Fondo de Cultura Económica.
• Zumbado Fernández, H. (2004). Análisis químico de los alimentos: métodos clásicos. Editorial Universitaria.

FAO/OMS (2023). Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition.

Lecturas recomendadas

• Branden, C., & Tooze, J. (1999). Introduction to Protein Structure (2.ª ed.). Garland Science.
• Creighton, T. E. (1993). Proteins: Structures and Molecular Properties (2.ª ed.). W.H. Freeman.