Pehr Victor Edman
Pehr Victor Edman  | |
|---|---|
 Bioquímico e investigador, médico | |
| Nacimiento | 14 de abril de 1916 Estocolmo,  Suecia |
| Fallecimiento | 19 de marzo de 1977 Munich,  Alemania |
| Causa de la muerte | Tumor cerebral |
| Residencia | Londres, Australia. |
| Nacionalidad | Suecia |
| Doctorado | Instituto Karolinska |
| Año de doctorado | 1938 - 1946 |
| Ocupación | profesor de química médica en el Karolinska |
| Centro de trabajo | Escuela de Investigación Médica de San Vicente |
| Cargo laboral | primer director John Holt de la investigación en Melbourne |
| Sociedades | Miembro de la Royal Society de Londres |
| Otras actividades | Miembro de la Academia Australiana de Ciencias |
| Padres | Victor Pontus Edman y Alba Edvina Fredrika |
| Obras | Campo de la química de proteínas |
| Premios | De la ciencia Británica Australia; Medalla de oro de la Sociedad Sueca de Medicina y Cirugía en 1971. |
Pehr Victor Edman. Eminente bioquímico, investigador y médico que dedicó su vida al estudio de la química de proteínas, su estructura detallada y el orden de enlace de los aminoácidos.
Sumario
Síntesis biográfica
Nació el 14 de abril de 1916 en Estocolmo, Suecia, hijo de Victor Pontus Edman, juez y su esposa Alba Edvina Fredrika. Edman nació en Estocolmo, Suecia. En 1935 comenzó a estudiar medicina en el Instituto Karolinska, asistió a la escuela primaria pública en Estocolmo. Comenzó la escuela secundaria con un enfoque en las humanidades, pero pronto cambió a las matemáticas y las ciencias naturales. En 1935 Edman pasó su examen de matriculación con excelentes registros, debido a su interés por la medicina y la investigación.
Estudios realizados
En 1935 entró Pehr al Instituto Karolinska (MB, 1938; Med.Lic, MD, 1946) para estudiar medicina. Interesado en la investigación, se incorporó al laboratorio del Profesor Erik Jorpes, pasó un año en el Instituto Rockefeller, Princeton, Estados Unidos de América, obteniendo el título de licenciatura en medicina en 1938.
Trayectoria científica
Un pionero y figura importante en el campo de la química de proteínas, a mediados de la década de 1940 se había interesado en la determinación de la estructura detallada de las proteínas y proporcionar una explicación estructural de sus actividades biológicas variadas. Químicos físicos suecos habían descubierto sólo recientemente que diferentes proteínas tienen tamaños moleculares específicos y estructuras químicas probablemente individuales.
Paralelamente a sus estudios de medicina se entrenó en bioquímica, bajo la dirección del Profesor Erik Jorpes y durante un tiempo, también estudió en el departamento del profesor Hugo Theorell.
Se interesó por la química de proteínas y comenzó en un proyecto de su propio aislamiento y caracterización de la angiotensina (también llamado hiper - tensina o angiotonin ) . Una de sus herramientas durante el trabajo era cromatografía en columna, y al ver la necesidad de recolección de las fracciones a intervalos regulares cortos, inventó el primer colector de fracciones automático.
Este trabajo dio lugar a una tesis que fue presentado en el Instituto Karolinska en 1945, recibiendo la marca de summa cum laude. El trabajo de tesis se llevó a cabo durante la Segunda Guerra Mundial, y por un tiempo Edman fue reclutado para servir como médico en las fuerzas armadas.
Después de su disertación, Edman fue admitido como docente o profesor, en el Karolinska Institutet . El instituto fue, en su momento, uno de los lugares más prestigiosos para los químicos de proteínas. Dos de sus miembros, John Northrop y Wendell M. Stanley, recibió el Premio Nobel en 1946 para la preparación de enzimas y proteínas del virus en su forma pura. Edman estudió en el laboratorio de Northrop y Moses Kunitz, este último un maestro en la preparación de proteínas en forma cristalina.
En 1947 fue galardonado con una beca de viaje para ir al Instituto Rockefeller de Investigación Médica de la Universidad de Princeton y luego aceptó la cátedra - asociado de la Universidad de Lund, Suecia. El 16 de agosto de 1944 en Kungsholm se había casado con Siri Barbro Theresia Bergström, tenían un hijo y una hija, y más tarde se divorciaron.
Al regreso a Suecia en 1950 para ser un profesor asistente en la Universidad de Lund, publicó su primer papel utilizando el método conocido más adelante como la degradación de Edman, para determinar la secuencia de una proteína.
En 1957 Edman vino a Melbourne como el primer director John Holt de la investigación en la Escuela de Investigación Médica de San Vicente, una institución especializada en bioquímica. Allí permaneció durante quince años, había logrado una pieza excepcional de la investigación bioquímica individual que le habría hecho la bienvenida en muchos centros punteros en el hemisferio norte.
En la oficina del gobierno estatal, Melbourne, el 5 de abril 1968, se casó con su colega Agnes Cecilia Helena Leux Henschen, un médico y bioquímico, que había estudiado en el Instituto Karolinska (MB, 1954 ; Med.Lic , 1958 ; . MD, 1964). Asociado - profesor de química médica en el Karolinska en 1965, que había sido invitado a formar parte del equipo de investigación en San Vicente donde trabajó hasta desentrañar la estructura química de la proteína fibrinógeno en la sangre.
Para su doctorado, Edman había aislado (de la sangre) y se analizó la pequeña hormona angiotensina proteína que regula la presión arterial, pero se dio cuenta de que - como todas las proteínas están formadas por combinaciones de sólo dieciocho aminoácidos "construir blocks' - era esencial identificar el orden en el que se unieron los aminoácidos.
Muerte
Tristemente, Edman desarrolló un tumor cerebral y murió después de un corto período de coma en el 19 de marzo 1977 en Munich, República Federal Alemania.
En la historia de la química, la estructura de proteínas y la secuencia de aminoácidos en las proteínas será recordado por su trabajo.
Los posteriores desarrollos en la biología molecular no habría sido posible sin este método, conocido como la degradación de Edman, que es prácticamente la única herramienta para este propósito.
El desarrollo de la Degradación de Edman
En el momento de Edman comenzó a trabajar en angiotensina, siendo reconocido que las proteínas son entidades distintas con una masa molecular definido, carga eléctrica y la estructura.
Esto inspiró de Edman para desarrollar un método, que podría ser utilizado para determinar la secuencia de aminoácidos en la proteína. Concibió la idea de una serie de tres reacciones basadas en el acoplamiento de la fenilisotiocianato reactivo orgánico ( PITC ) con una proteína purificada.
Esta serie de reacciones le permitiría analizar cualquier proteína secuencialmente, aminoácido por aminoácido, y por lo tanto preservar la información estructural lineal necesario para interpretar la actividad biológica. En la Universidad de Lund él había inventado condiciones de reacción que eran adecuados para todos los aminoácidos y la mayoría de las clases de proteínas, y que minimizan las reacciones secundarias. El método para la determinación estructural de proteínas fue nombrada la "degradación de Edman' por el bioquímico danés Kai Linderstrøm -Lang. Buen pase de GS Begg.
En 1961 Edman diseñó y construyó un instrumento automatizado llamado un Secuenciador de Proteínas para determinar la estructura de las proteínas mediante el análisis de la secuencia de aminoácidos. El esquema de reacción es aún ampliamente utilizado.
Edman no estuvo involucrado en la política científica o académica en Australia; ni tampoco la acumulación de un gran grupo de investigación, aunque los científicos extranjeros visitaban frecuentemente su laboratorio para aprender sus técnicas. Los amigos cercanos y colegas apreciaban su integridad, su humanismo, sus intereses culturales, especialmente la música, y su hospitalidad.
En 1965 se le concedió la ciudadanía australiana y tres años más tarde fue elegido miembro de la Academia Australiana de Ciencias y galardonado con el premio de la ciencia Británica Australia. Ganó la medalla de oro de la Sociedad Sueca de Medicina y Cirugía en 1971. El próximo año se trasladó a Alemania, después de haber sido nombrado profesor en el Instituto Max Planck de Bioquímica en Martinsreid y 1974 se convirtió en miembro de la Royal Society de Londres.
Su aplicación universal y carácter repetitivo sugirieron GS Begg, asistente técnico de Australia de Edman, que sería adecuado para la automatización. Edman se dio cuenta de que el número de proteínas existentes (alrededor de diez millones) con el uso de una secuenciación manual era una tarea imposible y se convierte rápidamente a la idea de la automatización.
Había encontrado nuevas condiciones y reactivos adecuados para las condiciones físicas de la copa giratoria , por ejemplo, el vaso abierto en general requiere menos productos químicos volátiles y la entrega estrecha y tubos de efluentes exigió una especial atención a la tensión superficial y las propiedades reológicas de los disolventes.
Amplio conocimiento de Edman de la química orgánica clásica permitió avanzar rápido en la conversión de la reacción de manual para su forma automatizada. En 1964 Edman informó de sus conclusiones preliminares a una reunión en Escocia.
En 1968, regresa a Europa a los nuevos laboratorios del Instituto Max Planck para dar respuesta a sus necesidades e instala su laboratorio en Munich con objetivo de aumentar la eficiencia de la degradación. Con la ayuda, de Agnes Henschen (su segunda esposa) empezó a hacer progresos sustanciales en sus estudios de la estructura del fibrinógeno.
Reputación
La reputación de Edman como una persona solitaria, a menudo difícil de tratar, no surgió de los que trabajaron con él en el laboratorio. Él estaba reservado para los estándares australianos, pero amable y siempre dispuesto a ayudar, a menudo humorística, y se complacía en la organización de eventos sociales, tanto en su casa como en el exterior del país. Destacó la importancia de las macromoléculas de la información que contienen. La estructura de doble hélice del ADN fue propuesta por Watson y Crick sólo unos pocos años antes de la llegada de Edman en Australia.
En la actualidad existe una fuerte evidencia de que la actividad biológica de una proteína está de alguna manera relacionada con su secuencia de aminoácidos, que es, a su estructura primaria. La unión de grupos prostéticos (tales como azufre , fósforo , lípidos , y así sucesivamente ) para las cadenas de péptidos , así como su plegado en una estructura terciaria también son importantes para la actividad biológica , pero ambos unión y plegado son dependientes de la estructura primaria .
Este punto de vista refleja el pensamiento de Edman en la década de 1960. En ese momento se contó con el apoyo experimental de los científicos chinos, en la Academia Sinica en Shanghai, que sintetiza cadenas de insulina de novo a partir de aminoácidos sintetizados y mostró que el compuesto formado tenía actividad casi completa de insulina biológica. Durante sus primeros trabajos sobre la angiotensina había quedado claro en Edman que las composiciones de masa y de aminoácidos moleculares eran insuficientes para explicar la actividad biológica de una proteína.
Fuentes
- http://www.encyclopedia.com/doc/1G2-2830905640.html
- http://www.science.org.au/fellows/memoirs/edman.html
- http://en.wikipedia.org/wiki/Pehr_Victor_Edman
- http://proteomeplus.wordpress.com/category/historia/
- http://www.jstor.org/discover
- http://es.centrodeartigos.com/articulos-enciclopedicos/article_88905.html
- http://es.cyclopaedia.net/wiki/Edman
