Diferencia entre revisiones de «Beta-lactoglobulina»
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==Fuentes== | ==Fuentes== | ||
*1. ↑ http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/lactosuero.html Calvo, M. Bioquímica de los Alimentos | *1. ↑ http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/lactosuero.html Calvo, M. Bioquímica de los Alimentos | ||
Revisión del 20:02 19 nov 2014
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La beta lactoglobulina
Es una proteína análoga a la seroglobulina, se encuentra principalmente en el suero de la leche de vaca. Es la proteína más abundante en el suero de leche constituyendo alrededor de la mitad de las proteínas de éste. Se encuentra presente en la leche de otros mamíferos pero no se encuentra en la leche humana.
Estructura
Está formada por una cadena de 162 aminoácidos con un peso de 18.4 kDa. Se conocen dos variedades llamadas A y B las cuales difieren en dos aminoácidos en la posición 64 y 118. La forma A tiene aspartato y valina mientras que la forma B tiene glicina y alanina respectivamente.
Capacidad
La beta Lactoglobulina tiene la capacidad de interactuar con moléculas hidrofóbicas especialmente con retinol y ácidos grasos. Su función hasta ahora es desconocida pero se cree que sirve, en el caso de los rumiantes, como proteína transportadora de ácidos grasos.
Estudios recientes han encontrado relación entre la beta Lactoglobulina y el desarrollo de diabetes tipo 1 en menores de 18 meses, ya que esta se une a la superficie de células productoras de insulina causando daño y llevando a la destrucción de estas.
La beta lactoglobulina es una de las proteínas mas alergénicas de le leche de vaca. Es encontrada en dímeros en pH> 3,0 y su polimerización diminuye su alergenicidad.
Fuentes
- 1. ↑ http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/lactosuero.html Calvo, M. Bioquímica de los Alimentos
- 2. ↑ http://www.diariosalud.net/index2.php?option=com_content&do_pdf=1&id=1601 Proteina beta lactoglobulina está implicada en el desarrollo de la diabetes tipo I. 2006
- 3. ↑ Olivier, C.E. et al. Allergenicity of Bos d 5 in children with cow's milk allergy is reduced by transglutaminase polymerization. Ped Allergy Immunol Pulmonol, 2012; 25(1): 30-33.http://online.liebertpub.com/doi/abs/10.1089/ped.2011.0101
- 4. ↑ Olivier C.E. et al. In search of a tolerance-induction strategy for cow's milk allergies: significant reduction of beta-lactoglobulin allergenicity via transglutaminase/cysteine polymerization. Clinics (Sao Paulo). 2012; 67(10): 1171-1179. doi:10.6061/clinics/2012(10)09http://www.clinics.org.br/abstract.php?id=888
