Diferencia entre revisiones de «Serina»
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La serina se sintetiza a partir de 3-fosfoglicerato en varios pasos. Defectos en algunas de las enzimas de esta síntesis conducen a bajos niveles de serina en plasma y líquido encefalorraquídeo, produciendo manifestaciones físicas y neurológicas tales como hipertonia, retraso psicomotor, microcefalia o [[epilepsia]]. | La serina se sintetiza a partir de 3-fosfoglicerato en varios pasos. Defectos en algunas de las enzimas de esta síntesis conducen a bajos niveles de serina en plasma y líquido encefalorraquídeo, produciendo manifestaciones físicas y neurológicas tales como hipertonia, retraso psicomotor, microcefalia o [[epilepsia]]. | ||
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A pesar de ser clasificada como un aminoácido nutricional no esencial, hay evidencias que indican que la L-serina posee un importante mecanismo para mantener la homeostasis celular en el Sistema Nervioso Central. Por ejemplo, las funciones de la L-serina como un factor neurotrófico derivado de la glia, son esenciales para la supervivencia y el desarrollo de las [[neuronas]] en el Sistema Nervioso Central. | A pesar de ser clasificada como un aminoácido nutricional no esencial, hay evidencias que indican que la L-serina posee un importante mecanismo para mantener la homeostasis celular en el Sistema Nervioso Central. Por ejemplo, las funciones de la L-serina como un factor neurotrófico derivado de la glia, son esenciales para la supervivencia y el desarrollo de las [[neuronas]] en el Sistema Nervioso Central. | ||
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*Deschepper CF, Bigornia V, Berens ME, Lapointe MC. Production of thrombin and antithrombin III by brain and astroglial cell cultures. Brain Res Mol Brain Res 1991; 11: 355-8. | *Deschepper CF, Bigornia V, Berens ME, Lapointe MC. Production of thrombin and antithrombin III by brain and astroglial cell cultures. Brain Res Mol Brain Res 1991; 11: 355-8. | ||
*Meier R, Spreyer P, Ortmann R, Harel A, Monard D. Induction of gliaderived nexin after lesion of a peripheral nerve. Nature 1989; 342: 548-50. | *Meier R, Spreyer P, Ortmann R, Harel A, Monard D. Induction of gliaderived nexin after lesion of a peripheral nerve. Nature 1989; 342: 548-50. | ||
Revisión del 13:46 3 ago 2011
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Serina. La serina es un aminoácido polar no esencial, pero no cargado a pH neutro. Su símbolo es S en código de una letra y Ser en código de tres letras. Forma parte del centro activo de muchas enzimas gracias a su grupo -OH. Es precursor de otros aminoácidos como glicina y cisteína y, de esfingolípidos. Puede sufrir fosforilación y O-glicosilación.
Sumario
Características
La serina se sintetiza a partir de 3-fosfoglicerato en varios pasos. Defectos en algunas de las enzimas de esta síntesis conducen a bajos niveles de serina en plasma y líquido encefalorraquídeo, produciendo manifestaciones físicas y neurológicas tales como hipertonia, retraso psicomotor, microcefalia o epilepsia.
A pesar de ser clasificada como un aminoácido nutricional no esencial, hay evidencias que indican que la L-serina posee un importante mecanismo para mantener la homeostasis celular en el Sistema Nervioso Central. Por ejemplo, las funciones de la L-serina como un factor neurotrófico derivado de la glia, son esenciales para la supervivencia y el desarrollo de las neuronas en el Sistema Nervioso Central.
Está presente en las vainas de mielina que cubren los nervios situados en el cerebro; sin serina suficiente estas vainas adelgazan o desaparecen por completo, dando lugar a una incapacidad de los nervios para transmitir mensajes a otras partes del cuerpo. Este aminoácido también ayuda a la producción de anticuerpos y la inmunoglobulina, los cuales son esenciales para un sistema inmunológico saludable.
Además, la presencia de serina se requiere para crear el triptófano, que a su vez se utiliza para producir serotonina. La serotonina es utilizada por el cerebro para regular el humor y la depresión y la ansiedad están relacionadas con la falta de cualquiera de serotonina y triptófano en el cuerpo. Para que el cuerpo humano para producir este aminoácido, ácido fólico y las vitaminas B3 y B6 deben estar presentes.
Funciones que desempeña
- Estas son algunas de las funciones más importantes que la serina, realiza en el organismo:
- Es un importante hidratante de la piel.
- Participa en la síntesis de la porfirina, creatina y purina.
- Es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y ácidos grasos.
- Forma parte de las vainas de mielina protectora que cubre las fibras nerviosas.
- Es importante para el funcionamiento del ARN y ADN y la formación de células.
- Ayuda a la producción de inmunoglobulinas y anticuerpos.
- Es necesario para el crecimiento del músculo.
- Es esencial para el correcto mantenimiento de un sistema inmunológico saludable.
- Su déficit puede provocar:
Trastornos que ocasiona su carencia
- Alteraciones en la textura de la piel.
- Trastornos del colesterol y/o los triglicéridos.
- Trastornos en las vainas nerviosas.
- Mayor propensión a padecer infecciones.
- Trastornos en el desarrollo de los músculos.
- Precauciones y datos a tener en cuenta:
- No produce efectos colaterales, sin embargo, personas con afecciones hepáticas o renales no deben ingerir grandes cantidades de aminoácidos sin las recomendaciones de un profesional de la medicina.
Alimentos ricos en Serina
Estos son algunos de ellos:
- Orígen animal: Carnes. Pescados. Lácteos. Huevos.
- Orígen vegetal: Vegetales. Legumbres. Arroz integral. Semillas. Cereales integrales.
Enfermedades en las cuales su uso puede hacerse aconsejable
- Colesterol.
- Infecciones.
- Neuritis.
- Trastornos musculares.
- Trastornos de la Piel.
- Trastornos del Sistema Nervioso: Ansiedad. Angustia. Depresión. Estrés. Insomnio.
Referencias y bibliografía
- Deschepper CF, Bigornia V, Berens ME, Lapointe MC. Production of thrombin and antithrombin III by brain and astroglial cell cultures. Brain Res Mol Brain Res 1991; 11: 355-8.
- Meier R, Spreyer P, Ortmann R, Harel A, Monard D. Induction of gliaderived nexin after lesion of a peripheral nerve. Nature 1989; 342: 548-50.
- Rao JS, Rayford A, Morantz RA, Festoff BW, Sawaya R. Increased levels of plasminogen activator inhibitor-1 (PAI-1) in human brain tumors. J Neurooncol 1993; 17: 215-21.
- Vaughan PJ, Cunningham DD. Regulation of protease nexin-1 synthesis and secretion in cultured brain cells by injury-related factors. J Biol Chem 1993; 268: 3720-7.
- Festoff BW, Reddy RB, VanBecelaere M, Smirnova I, Chao J. Activation of serpins and their cognate proteases in muscle after crush injury. J Cell Physiol 1994; 159: 11-8.
- Henkart PA. Lymphocyte-mediated cytotoxicity: two pathways and multiple effector molecules. Immunity 1994; 1: 343-6.
- Zamvil SS, Steinman L. The T lymphocyte in experimental allergic encephalomyelitis. Annu Rev Immunol 1990; 8: 579-621.
Fuentes
Enlaces Externos
Artículo[3]Disponible rdnattural.es
