Diferencia entre revisiones de «Proteína»
| Línea 5: | Línea 5: | ||
}} | }} | ||
| − | Las | + | Las ''proteínas'' son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de [[aminoácidos]] unidos mediante [[enlace peptídico|enlaces peptídicos]]<ref name="Berg2019">Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Gatto, G. J. (2019). ''Bioquímica'' (9ª ed.). Reverté. ISBN: 978-8429191849</ref>. Constituyen uno de los componentes fundamentales de las [[célula]]s y participan en prácticamente todos los procesos biológicos<ref name="Nelson2021">Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). ''Lehninger Principles of Biochemistry'' (8ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-1319228002</ref>. |
== Composición química == | == Composición química == | ||
=== Elementos constituyentes === | === Elementos constituyentes === | ||
| − | Las proteínas están compuestas principalmente por<ref name="Voet2016"> | + | Las proteínas están compuestas principalmente por<ref name="Voet2016">Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). ''Fundamentals of Biochemistry'' (5ª ed.). Wiley. ISBN: 978-1118918401</ref>: |
* [[Carbono]] (50-55%) | * [[Carbono]] (50-55%) | ||
* [[Oxígeno]] (19-24%) | * [[Oxígeno]] (19-24%) | ||
| Línea 17: | Línea 17: | ||
* [[Azufre]] (0-4%) | * [[Azufre]] (0-4%) | ||
| − | Algunas proteínas pueden contener además [[fósforo]], [[hierro]], [[zinc]], [[cobre]] y otros elementos traza<ref name="Branden1999"> | + | Algunas proteínas pueden contener además [[fósforo]], [[hierro]], [[zinc]], [[cobre]] y otros elementos traza<ref name="Branden1999">Branden, C., & Tooze, J. (1999). ''Introduction to Protein Structure'' (2ª ed.). Garland Science. ISBN: 978-0815323051</ref>. |
=== Propiedades generales === | === Propiedades generales === | ||
* Elevada masa molecular (desde 5.000 hasta varios millones de daltons)<ref name="Nelson2021" /> | * Elevada masa molecular (desde 5.000 hasta varios millones de daltons)<ref name="Nelson2021" /> | ||
* Comportamiento anfótero (pueden actuar como ácidos o bases)<ref name="Berg2019" /> | * Comportamiento anfótero (pueden actuar como ácidos o bases)<ref name="Berg2019" /> | ||
| − | * Especificidad estructural (cada proteína tiene conformación tridimensional única)<ref name="Creighton1993"> | + | * Especificidad estructural (cada proteína tiene conformación tridimensional única)<ref name="Creighton1993">Creighton, T. E. (1993). ''Proteins: Structures and Molecular Properties'' (2ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-0716723172</ref> |
* Capacidad de desnaturalización (pérdida de estructura por cambios ambientales)<ref name="Voet2016" /> | * Capacidad de desnaturalización (pérdida de estructura por cambios ambientales)<ref name="Voet2016" /> | ||
| Línea 91: | Línea 91: | ||
=== Requerimientos === | === Requerimientos === | ||
| − | Los requerimientos proteicos varían según edad, sexo y estado fisiológico<ref name="FAO2023"> | + | Los requerimientos proteicos varían según edad, sexo y estado fisiológico<ref name="FAO2023">FAO/OMS. (2023). ''Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition''. FAO. ISBN: 978-9251340920</ref>. La [[FAO]] recomienda aproximadamente 0.8 gramos por kilogramo de peso corporal al día para adultos sanos<ref name="FAO2023" />. |
=== Calidad proteica === | === Calidad proteica === | ||
| Línea 143: | Línea 143: | ||
== Referencias == | == Referencias == | ||
<references /> | <references /> | ||
| − | |||
| − | |||
| − | |||
| − | |||
| − | |||
[[Categoría:Bioquímica]] | [[Categoría:Bioquímica]] | ||
Revisión del 00:01 24 nov 2025
| ||||||
Las proteínas son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos[1]. Constituyen uno de los componentes fundamentales de las células y participan en prácticamente todos los procesos biológicos[2].
Sumario
Composición química
Elementos constituyentes
Las proteínas están compuestas principalmente por[3]:
Algunas proteínas pueden contener además fósforo, hierro, zinc, cobre y otros elementos traza[4].
Propiedades generales
- Elevada masa molecular (desde 5.000 hasta varios millones de daltons)[2]
- Comportamiento anfótero (pueden actuar como ácidos o bases)[1]
- Especificidad estructural (cada proteína tiene conformación tridimensional única)[5]
- Capacidad de desnaturalización (pérdida de estructura por cambios ambientales)[3]
Estructura proteica
Estructura primaria
Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia está determinada genéticamente y define la identidad de la proteína[2].
Estructura secundaria
Plegamientos locales regulares de la cadena polipeptídica, estabilizados principalmente por puentes de hidrógeno[4]. Las formas principales incluyen:
- α-hélice: estructura helicoidal compacta[1]
- β-lámina: estructura extendida en zig-zag[5]
- Giros β: cambios abruptos de dirección[3]
Estructura terciaria
Plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica, determinado por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos[4]. Las fuerzas estabilizadoras incluyen interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas electrostáticas[2].
Estructura cuaternaria
Asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar un complejo proteico funcional[5]. Ejemplos notables son la hemoglobina (4 subunidades) y el colágeno (3 cadenas)[1].
Clasificación
Por composición química
- Proteínas simples: compuestas únicamente por aminoácidos[3]
- Proteínas conjugadas: contienen un grupo prostético no proteico[2]
- Glicoproteínas: poseen carbohidratos unidos covalentemente[1]
- Nucleoproteínas: asociadas con ácidos nucleicos[3]
Por forma y solubilidad
- Proteínas fibrosas: estructura alargada, insolubles, función estructural[4]
- Proteínas globulares: forma compacta, solubles, función dinámica[5]
- Proteínas de membrana: insertadas en bicapas lipídicas[2]
Funciones biológicas
Las proteínas desempeñan diversas funciones esenciales[1]:
Función estructural
Proporcionan soporte mecánico y forma a células y tejidos[4]. Ejemplos: colágeno, queratina, actina[2].
Función enzimática
Catalizan reacciones bioquímicas específicas[3]. Las enzimas aceleran las reacciones metabólicas con alta especificidad[1].
Función de transporte
Transportan moléculas específicas a través del organismo o a través de membranas celulares[2]. Ejemplos: hemoglobina, albúmina[3].
Función de defensa
Participan en la respuesta inmune y protección contra patógenos[1]. Ejemplos: anticuerpos, complemento[2].
Función reguladora
Controlan procesos fisiológicos y la expresión génica[3]. Ejemplos: hormonas proteicas, factores de transcripción[4].
Función de reserva
Almacenan nutrientes para su uso posterior[2]. Ejemplos: ovoalbúmina, caseína[1].
Metabolismo proteico
Digestión y absorción
La digestión de proteínas ocurre principalmente en el estómago e intestino delgado[3], mediante la acción de enzimas como la pepsina, tripsina y quimotripsina[2]. Los productos finales (aminoácidos y péptidos pequeños) se absorben en el intestino[1].
Síntesis proteica
La síntesis de proteínas ocurre en los ribosomas mediante el proceso de traducción del ARN mensajero[2]. Incluye las etapas de iniciación, elongación y terminación[1].
Degradación
Las proteínas son degradadas continuamente por proteasas intracelulares y extracelulares[3]. Los aminoácidos resultantes pueden ser reutilizados o catabolizados[2].
Aspectos nutricionales
Requerimientos
Los requerimientos proteicos varían según edad, sexo y estado fisiológico[6]. La FAO recomienda aproximadamente 0.8 gramos por kilogramo de peso corporal al día para adultos sanos[6].
Calidad proteica
La calidad de una proteína depende de su composición de aminoácidos esenciales y su digestibilidad[6]. Las proteínas de origen animal generalmente tienen mayor valor biológico que las de origen vegetal[2].
Fuentes alimentarias
Las principales fuentes de proteínas incluyen carnes, pescados, huevos, lácteos, legumbres, cereales y frutos secos[1].
Desnaturalización
La desnaturalización es la pérdida de la estructura nativa de una proteína, generalmente irreversible[3], causada por:
- Cambios de temperatura[4]
- Alteraciones del pH[5]
- Presencia de solventes orgánicos[2]
- Agitación mecánica[1]
- Radiación[3]
Importancia en salud y enfermedad
Las proteínas están relacionadas con diversas condiciones patológicas[2]:
- Desnutrición proteico-calórica[6]
- Enfermedades por plegamiento incorrecto[4]
- Alergias alimentarias[1]
- Errores innatos del metabolismo[3]
Métodos de estudio
Las proteínas se estudian mediante diversas técnicas[5]:
- Cristalografía de rayos X[4]
- Espectrometría de masas[2]
- Cromatografía[1]
- Electroforesis[3]
- Ensayos enzimáticos[2]
Aplicaciones
Las proteínas tienen numerosas aplicaciones en[1]:
- Industria alimentaria[6]
- Desarrollo de fármacos[2]
- Biotecnología[3]
- Diagnóstico médico[4]
- Investigación científica[5]
Véase también
Referencias
- ↑ 1,00 1,01 1,02 1,03 1,04 1,05 1,06 1,07 1,08 1,09 1,10 1,11 1,12 1,13 1,14 1,15 Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Gatto, G. J. (2019). Bioquímica (9ª ed.). Reverté. ISBN: 978-8429191849
- ↑ 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger Principles of Biochemistry (8ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-1319228002
- ↑ 3,00 3,01 3,02 3,03 3,04 3,05 3,06 3,07 3,08 3,09 3,10 3,11 3,12 3,13 3,14 Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). Fundamentals of Biochemistry (5ª ed.). Wiley. ISBN: 978-1118918401
- ↑ 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 4,5 4,6 4,7 4,8 4,9 Branden, C., & Tooze, J. (1999). Introduction to Protein Structure (2ª ed.). Garland Science. ISBN: 978-0815323051
- ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 5,6 Creighton, T. E. (1993). Proteins: Structures and Molecular Properties (2ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-0716723172
- ↑ 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 FAO/OMS. (2023). Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition. FAO. ISBN: 978-9251340920
