Colágeno tipo I |
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| | Concepto: | Principal proteína estructural de la matriz extracelular en tejidos conectivos |
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Colágeno tipo I. Es el más abundante del cuerpo humano, constituyendo aproximadamente el 90% del colágeno orgánico. Pertenece a la familia de colágenos fibrilares y es fundamental para proporcionar resistencia mecánica a los tejidos.
Estructura molecular
- Compuesto por 3 cadenas polipeptídicas (2 α1 y 1 α2).
- Configuración en triple hélice característica.
- Secuencia repetitiva de glicina-X-Y (X frecuentemente prolina, Y hidroxiprolina).
- Longitud de aproximadamente 300 nm y 1.5 nm de diámetro
Síntesis y metabolismo
Biosíntesis
- Transcripción genética (genes COL1A1 y COL1A2)
- Modificaciones postraduccionales:
- Hidroxilación de lisina y prolina
- Glicosilación de residuos
- Ensamblaje extracelular en fibrillas
Degradación
- Mediado por metaloproteasas (MMP-1, MMP-8, MMP-13)
- Regulado por inhibidores tisulares (TIMP)
- Recambio promedio: 60-90 días en piel
Distribución tisular
- Piel (dermis): 80-85% del peso seco
- Hueso: 90% de la matriz orgánica
- Tendones y ligamentos
- Córnea
- Dentina
Funciones biológicas
- Resistencia a la tracción en tejidos
- Soporte estructural para células
- Participación en la adhesión celular
- Regulación de la diferenciación celular
- Base para mineralización ósea
Patologías asociadas
Enfermedades genéticas
- Osteogénesis imperfecta (enfermedad de los huesos de cristal)
- Síndrome de Ehlers-Danlos (tipo VII)
- Síndrome de Caffey (hiperostosis cortical infantil)
Alteraciones adquiridas
- Esclerodermia
- Fibrosis hepática
- Envejecimiento cutáneo
- Cicatrización patológica (queloides)
Aplicaciones médicas
- Ingeniería tisular (andamios para regeneración)
- Material de sutura quirúrgica
- Suplementos para osteoartritis
- Cosmecéuticos antienvejecimiento
Fuentes nutricionales
- Caldo de huesos
- Piel de pescado
- Membranas de huevo
- Suplementos de péptidos de colágeno
Investigación reciente
- Uso en bioimpresión 3D de órganos (2023)
- Nanopartículas de colágeno para liberación de fármacos
- Terapias génicas para enfermedades del colágeno
Véase también
Fuentes
- American Psychological Association. (2020). Publication manual of the American Psychological Association (7ª ed.). ISBN 978-1-4338-3217-8 (Consulta: 31/03/2025)
- Birk, D. E. & Bruckner, P. (2022). Collagens: suprastructures and collagen fibril assembly. Encyclopedia of Biological Chemistry. Elsevier. ISBN 978-0-12-819460-7 (Consulta: 31/03/2025)
- Cubana de Investigaciones Biomédicas. (2023). Distribución tisular del colágeno en población cubana. Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas, 42(1), 15-30. DOI:10.5867/medgraph.2023.0001 (Consulta: 31/03/2025)
- Food and Agriculture Organization. (2022). Dietary sources of structural proteins. WHO Press. ISBN 978-92-5-134567-8 (Consulta: 31/03/2025)
- Ministerio de Salud Pública de Cuba. (2021). Manual de histología humana. Editorial Ciencias Médicas. ISBN 978-959-313-567-1 (Consulta: 31/03/2025)
- National Center for Biotechnology Information. (2023). Collagen type I alpha 1 chain. Gene ID: 1277. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/1277 (Consulta: 31/03/2025)
- Organización Mundial de la Salud. (2023). Aplicaciones terapéuticas del colágeno. ISBN 978-92-4-003456-7 (Consulta: 31/03/2025)
- Shoulders, M. D. & Raines, R. T. (2023). Collagen structure and stability. Annual Review of Biochemistry, 92, 1-25. DOI:10.1146/annurev-biochem-062320-091551 (Consulta: 31/03/2025)
- Sociedad Cubana de Bioquímica. (2022). Metabolismo del colágeno en condiciones patológicas. Memorias del XV Congreso Nacional. ISBN 978-959-7178-34-5 (Consulta: 31/03/2025)
- Zhang, G. et al. (2023). 3D bioprinting of collagen-based tissues. Nature Biotechnology, 41(4), 345-358. DOI:10.1038/s41587-023-01765-2 (Consulta: 31/03/2025)
