Fosfoenolpiruvato
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Fosfoenolpiruvato Es una enzima compleja que incorpora fósforo con un sistema enzimático específico como son las quinasas que incorporan el mismo radical (radical fosfórico) al sustrato.
En la actividad de este enzima a la vez se produce la liberación de CO2 como producto residual por lo que la molécula pierde un radical ácido o carboxilo. Esta enzima actúa, por un lado, en hígado, corteza renal y tejido adiposo blanco, y por otro en músculo esquelético de contracción rápida, pulmón, yeyuno y cerebro.
Sumario
Tranferencia de Fosfoenolpiruvato
Es el sistema de fosfotransferasa de Azúcar bacteriano (PTS) que cataliza la transferencia del grupo fosforil del Fosfoenolpiruvato hacia sus Sustratos de Azúcar (los azúcares de PTS), concomitantemente a la translocación de estos azúcares a través de la membrana bacteriana. La Fosforilación de un Azúcar determinado requiere cuatro Proteínas generales, la Enzima I y HPr y un par de Proteínas específicas para el Azúcar, denominadas como complejo Enzima II. El PTS también interviene en la inducción de la síntesis de algunos sistemas catabólicos requeridos para la utilización de azúcares que no son sustratos del PTS, así como en la regulación de la actividad de la Adenilato Ciclasa. EC 2.7.1.-.
Papel de Fosfoenolpiruvato
La fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEPC;EC 4.1.1.31) es una enzima citosólica de muy amplia distribución. Cataliza la B-carboxilación del fosfoenolpiruvato (PEP) en presencia de HCO3y Mg2+ rindiendo oxaloacetato(OAA) y Pi. Esta enzima ha sido muy estudiada en plantas C4 y CAM, en las que juega un papel esencial en el metabolismo fotosintético del carbono.
Regulación
La PEPC está sometida la regulación por fosforilación reversible en un residuo de serina localizado en el extremo N-terminal de la proteína, la fosforilación in vitro de la PEPC induce el cambio en las propiedades cinéticas y de regulación de la enzima, aumentando su velocidad catalítica y afinidad por la glucosa-6-P, y disminuyendo la sensibilidad respecto a su efector negativo, el L-malato.
Las enzimas responsables de la fosforilación son las proteínas quinasas. Su identificación, caracterización y la determinación de su modo de activación representa en gran parte el estudio de la señalización en plantas.
Déficit de fosfoenolpiruvato
El déficit de fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK) es un trastorno metabólico que se origina por un defecto en la gluconeogénesis. Es una enfermedad poco frecuente, los signos clínicos incluyen hipotonía, hepatomegalia, problemas de desarrollo, acidosis láctica e hipoglucemia, se evidencia la infiltración de grasa tanto en hígado como en riñones. Este trastorno se transmite de forma autosómica recesiva y está originado por un defecto que afecta a la PEPCK citosólica (fosfoenolpiruvato carboxiquinasa 1 (Pepck 1)) o a la PEPCK mitocondrial (fosfoenolpiruvato carboxiquinasa 2 (Pepck2)). Esta enzima actua solamente en los residuos de histidina de proteínas específicas transportadoras del grupo fosfato de bajo peso molecular (9,5 kDa) y que participan en el transporte de azúcares en las bacterias.
Evolución
Las bacterias han evolucionado un mecanismo único para importar carbohidratos, el sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS), el PTS sincroniza el transporte y fosforilación del azúcar utilizando algunas proteínas en una cascada de fosforilación de cinco etapas. Con algunas variaciones, el PTS tiene tres proteínas: En el citoplasma el fosfoenolpiruvato fosforila la fosfoenolpiruvato-proteína kinasa (Enzima I, EI) que transfiere el grupo fosforilo a la histidina de la proteína fosfotransportadora (HPr). Desde la HPr, el grupo fosforilo es transferido a los transportadores asociados a la membrana y específicos para los azúcares (Enzima II, EII). Cada transportador se compone de dos dominios citoplasmáticos (EIIA y EIIB) y un dominio integrado en la membrana (EIIC). En la EII, EIIA acepta el grupo fosforilo desde la HPr y se lo da a la EIIB, mientras que la EIIC media en la translocación del azúcar con la EIIB proporcionando el grupo fosforilo. La EIIB es la enzima proteína-N(pi)-fosfohistidina azúcar fosfotransferasa. A parte de controlar la translocación de azúcares, el estado de fosforilación de las proteínas del PTS está también asociado con la regulación de rutas metabólicas y de señalización en las células bacterianas. Una serie de enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato con un intermedio fosfo-histidina están estructuralmente relacionadas: Piruvato, fosfato dikinasa (PPDK). La PPDK cataliza la fosforilación reversible del piruvato y el fosfato por el ATP a fosfoenolpiruvato, en las plantas la PPDK cataliza en la dirección del fosfoenolpiruvato, que es el principal aceptor de dióxido de carbono en las plantas de metabolismo C4 y de metabolismo ácido de las crasuláceas, en algunas bacterias como la Bacteroides symbiosus, la PPDK funciona en la dirección de la síntesis de ATP. Piruvato, agua dikinasa. Esta enzima cataliza la fosforilación reversible del piruvato por el ATP para formar fosfoenolpiruvato, esta es una etapa esencial en la gluconeogénesis cuando el piruvato y el lactato son usados como fuentes de carbono. Fosfoenolpiruvato-proteína kinasa. Esta es la primera enzima del sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS). Todas estas enzimas comparten el mismo mecanismo catalítico, se unen al fosfoenolpiruvato y transfieren su grupo fosforilo a un residuo de histidina.
