Diferencia entre revisiones de «Proteína»
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| + | * [[Alergia]]s alimentarias | ||
| + | * [[Errores innatos del metabolismo]] | ||
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| − | + | Las proteínas se estudian mediante diversas técnicas: | |
| + | * [[Cristalografía de rayos X]] | ||
| + | * [[Espectrometría de masas]] | ||
| + | * [[Cromatografía]] | ||
| + | * [[Electroforesis]] | ||
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| − | + | * Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. ''Bioquímica''. Barcelona: Reverté, 2013. | |
| − | + | * Nelson, D. L., & Cox, M. M. ''Lehninger Principles of Biochemistry''. Nueva York: W.H. Freeman, 2021. | |
| − | + | * Voet, D., & Voet, J. G. ''Bioquímica''. Buenos Aires: Médica Panamericana, 2016. | |
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Revisión del 23:38 23 nov 2025
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Las proteínas son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Constituyen uno de los componentes fundamentales de las células y participan en prácticamente todos los procesos biológicos. Su nombre deriva del griego proteios, que significa "primario" o "de primera importancia".
Sumario
Composición química
Elementos constituyentes
Las proteínas están compuestas principalmente por:
Algunas proteínas pueden contener además fósforo, hierro, zinc, cobre y otros elementos traza.
Propiedades generales
- Elevada masa molecular (desde 5.000 hasta varios millones de daltons)
- Comportamiento anfótero (pueden actuar como ácidos o bases)
- Especificidad estructural (cada proteína tiene conformación tridimensional única)
- Capacidad de desnaturalización (pérdida de estructura por cambios ambientales)
Estructura proteica
Estructura primaria
Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia está determinada genéticamente y define la identidad de la proteína.
Estructura secundaria
Plegamientos locales regulares de la cadena polipeptídica, estabilizados principalmente por puentes de hidrógeno. Las formas principales incluyen:
- α-hélice: estructura helicoidal compacta
- β-lámina: estructura extendida en zig-zag
- Giros β: cambios abruptos de dirección
Estructura terciaria
Plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica, determinado por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. Las fuerzas estabilizadoras incluyen interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas electrostáticas.
Estructura cuaternaria
Asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar un complejo proteico funcional. Ejemplos notables son la hemoglobina (4 subunidades) y el colágeno (3 cadenas).
Clasificación
Por composición química
- Proteínas simples: compuestas únicamente por aminoácidos
- Proteínas conjugadas: contienen un grupo prostético no proteico
- Glicoproteínas: poseen carbohidratos unidos covalentemente
- Nucleoproteínas: asociadas con ácidos nucleicos
Por forma y solubilidad
- Proteínas fibrosas: estructura alargada, insolubles, función estructural
- Proteínas globulares: forma compacta, solubles, función dinámica
- Proteínas de membrana: insertadas en bicapas lipídicas
Funciones biológicas
Las proteínas desempeñan diversas funciones esenciales:
Función estructural
Proporcionan soporte mecánico y forma a células y tejidos. Ejemplos: colágeno, queratina, actina.
Función enzimática
Catalizan reacciones bioquímicas específicas. Las enzimas aceleran las reacciones metabólicas con alta especificidad.
Función de transporte
Transportan moléculas específicas a través del organismo o a través de membranas celulares. Ejemplos: hemoglobina, albúmina.
Función de defensa
Participan en la respuesta inmune y protección contra patógenos. Ejemplos: anticuerpos, complemento.
Función reguladora
Controlan procesos fisiológicos y la expresión génica. Ejemplos: hormonas proteicas, factores de transcripción.
Función de reserva
Almacenan nutrientes para su uso posterior. Ejemplos: ovoalbúmina, caseína.
Metabolismo proteico
Digestión y absorción
La digestión de proteínas ocurre principalmente en el estómago e intestino delgado, mediante la acción de enzimas como la pepsina, tripsina y quimotripsina. Los productos finales (aminoácidos y péptidos pequeños) se absorben en el intestino.
Síntesis proteica
La síntesis de proteínas ocurre en los ribosomas mediante el proceso de traducción del ARN mensajero. Incluye las etapas de iniciación, elongación y terminación.
Degradación
Las proteínas son degradadas continuamente por proteasas intracelulares y extracelulares. Los aminoácidos resultantes pueden ser reutilizados o catabolizados.
Aspectos nutricionales
Requerimientos
Los requerimientos proteicos varían según edad, sexo y estado fisiológico. La FAO recomienda aproximadamente 0.8 gramos por kilogramo de peso corporal al día para adultos sanos.
Calidad proteica
La calidad de una proteína depende de su composición de aminoácidos esenciales y su digestibilidad. Las proteínas de origen animal generalmente tienen mayor valor biológico que las de origen vegetal.
Fuentes alimentarias
Las principales fuentes de proteínas incluyen carnes, pescados, huevos, lácteos, legumbres, cereales y frutos secos.
Desnaturalización
La desnaturalización es la pérdida de la estructura nativa de una proteína, generalmente irreversible, causada por:
- Cambios de temperatura
- Alteraciones del pH
- Presencia de solventes orgánicos
- Agitación mecánica
- Radiación
Importancia en salud y enfermedad
Las proteínas están relacionadas con diversas condiciones patológicas:
- Desnutrición proteico-calórica
- Enfermedades por plegamiento incorrecto
- Alergias alimentarias
- Errores innatos del metabolismo
Métodos de estudio
Las proteínas se estudian mediante diversas técnicas:
Aplicaciones
Las proteínas tienen numerosas aplicaciones en:
- Industria alimentaria
- Desarrollo de fármacos
- Biotecnología
- Diagnóstico médico
- Investigación científica
Véase también
Fuentes
- Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. Bioquímica. Barcelona: Reverté, 2013.
- Nelson, D. L., & Cox, M. M. Lehninger Principles of Biochemistry. Nueva York: W.H. Freeman, 2021.
- Voet, D., & Voet, J. G. Bioquímica. Buenos Aires: Médica Panamericana, 2016.
