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{{Definición|Nombre=Hemoglobulina|imagen=Hemoglobulina.jpg|concepto=uno de los tres componentes principales de los alimentos, los otros dos son las los [[carbohidratos]] y las [[grasas]].}}'''Proteínas''': uno de los tres componentes principales de los alimentos, los otros dos son las los [[Carbohidratos]] y las [[Grasas]]. Están compuestas principalmente de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno, en ocasiones con trazas de [[Azufre]], [[Fósforo]] y otros elementos. Se encuentran en plantas y animales como parte del [[Cartílagos]], la piel, las uñas, el pelo y los [[Músculos]].<br>
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{{Definición
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|nombre=Proteínas
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|concepto=Macromoléculas biológicas compuestas por cadenas de aminoácidos, esenciales para la estructura, función y regulación de los sistemas vivos.
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== Introducción<br> ==
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Las '''proteínas''' son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de [[aminoácidos]] unidos mediante [[enlace peptídico|enlaces peptídicos]]<ref name="Berg2019">Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Gatto, G. J. (2019). ''Bioquímica'' (9ª ed.). Reverté. ISBN: 978-8429191849</ref>. Constituyen uno de los componentes fundamentales de las [[célula]]s y participan en prácticamente todos los procesos biológicos<ref name="Nelson2021">Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). ''Lehninger Principles of Biochemistry'' (8ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-1319228002</ref>.
  
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Las proteínas forman parte de las enzimas, los anticuerpos, la sangre, la leche, la clara de huevo, etc. Son moléculas complejas, la más pequeña de las conocidas tiene una [[Masa molecular]] de 5 000; las más grandes tienen masas moleculares del orden de los diez millones. Ejemplo de una proteína "sencilla" es la llamada lactoglobulina (presente en la leche) que tiene una masa molecular de sólo 42 mil y una fórmula aproximada de C(1864)H(3012) O(576) N(468) S(21).<br>
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== Composición química ==
  
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A semejanza de los [[Carbohidratos]], las proteínas están formadas de unidades más pequeñas (en este caso los llamados aminoácidos), las cuales se unen para formar cadenas más largas. Tan sólo en las plantas se cuentan más de 100 aminoácidos identificados, sin embargo hasta la fecha sólo unos 22 han sido identificados como constituyentes de las proteínas. Los aminoácidos se emplean en la digestión para construir nuevas proteínas y tienen, como podía suponerse, un grupo ácido (llamado carboxil) -COOH y un grupo amino -NH2 o imino = NH. <br>  
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=== Elementos constituyentes ===
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Las proteínas están compuestas principalmente por<ref name="Voet2016">Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). ''Fundamentals of Biochemistry'' (5ª ed.). Wiley. ISBN: 978-1118918401</ref>:
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* [[Carbono]] (50-55%)
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* [[Oxígeno]] (19-24%)
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* [[Nitrógeno]] (13-19%)
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* [[Hidrógeno]] (6-7%)
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* [[Azufre]] (0-4%)
  
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Ambos grupos están unidos, junto con un átomo de hidrógeno, al mismo átomo de carbono (llamado carbono a). La diferencia entre los aminoácidos radica en la cadena R de átomos unida al grupo antes descrito.<br>  
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Algunas proteínas pueden contener además [[fósforo]], [[hierro]], [[zinc]], [[cobre]] y otros elementos traza<ref name="Branden1999">Branden, C., & Tooze, J. (1999). ''Introduction to Protein Structure'' (2ª ed.). Garland Science. ISBN: 978-0815323051</ref>.
  
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Ejemplo de la estructura de los aminoácidos: R – (H)CN(H2) – COOH <br><br>  
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=== Propiedades generales ===
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* Elevada masa molecular (desde 5.000 hasta varios millones de daltons)<ref name="Nelson2021" />
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* Comportamiento anfótero (pueden actuar como ácidos o bases)<ref name="Berg2019" />
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* Especificidad estructural (cada proteína tiene conformación tridimensional única)<ref name="Creighton1993">Creighton, T. E. (1993). ''Proteins: Structures and Molecular Properties'' (2ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-0716723172</ref>
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* Capacidad de desnaturalización (pérdida de estructura por cambios ambientales)<ref name="Voet2016" />
  
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== Ejemplos de proteínas<br>  ==
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== Estructura proteica ==
  
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La complejidad del encadenamiento de los aminoácidos es extraordinaria: se puede tener cadenas rectas, enrolladas, dobladas; en la Figura 2 se representa esquemáticamente la hemoglobina, proteína contenida en la sangre. Al parecer los encadenamientos se logran entre los carbonos a de los aminoácidos, eliminando agua. Las cadenas de proteínas pueden estar acomodadas paralelamente, como en la lana, el pelo o el tejido fibroso de la pechuga de pollo, o bien estar enredadas semejando una bola de estambre, como en la clara de huevo. Pueden desempeñar funciones muy diversas en el organismo; la [[Miosina]], por ejemplo, es una proteína contráctil presente en los músculos y también una enzima que hidroliza al [[ATP]]. <br> Figura 2. Representación esquemática de la molécula de hemoglobina. <br>
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=== Estructura primaria ===
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Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia está determinada genéticamente y define la identidad de la proteína<ref name="Nelson2021" />.
  
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== Trasformaciones químicas de las proteínas<br> ==
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=== Estructura secundaria ===
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Plegamientos locales regulares de la cadena polipeptídica, estabilizados principalmente por [[puente de hidrógeno|puentes de hidrógeno]]<ref name="Branden1999" />. Las formas principales incluyen:
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* ''α-hélice'': estructura helicoidal compacta<ref name="Berg2019" />
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* ''β-lámina'': estructura extendida en zig-zag<ref name="Creighton1993" />
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* ''Giros β'': cambios abruptos de dirección<ref name="Voet2016" />
  
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La compleja configuración de una proteína es muy delicada; puede modificarse por agentes químicos o por medios físicos, a este cambio se le llama "[[Desnaturalización]]". Así, al añadir alcohol a la clara de huevo ésta se coagula igual que al calentarla. La [[Caseína]], proteína contenida en la leche, se coagula en un medio ácido; por lo que bastan unas gotas de jugo de limón para cortar la leche, o bien esperar a que se produzca suficiente ácido en la misma leche para que se corte. Las pezuñas y huesos animales (formados principalmente por la proteína llamada [[Colágeno]]) se disuelven por calentamiento con [[Álcalis]] para formar la [[Cola]]. La leche, además de coagularse por medio de un ácido, también lo hace por calor (flanes y natillas) y la carne, por su parte, encoge al cocerla por el colapso de la estructura del colágeno. Los fenómenos anteriores resultan de cambios en la configuración de las proteínas constituyentes.  
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=== Estructura terciaria ===
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Plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica, determinado por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos<ref name="Branden1999" />. Las fuerzas estabilizadoras incluyen interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas electrostáticas<ref name="Nelson2021" />.
  
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Las soluciones de proteínas pueden formar películas y esto explica por qué la clara de huevo puede ser batida. La película formada retiene el aire, pero si uno la bate excesivamente la proteína se "desnaturaliza " y se rompe la película. <br> La carne, junto con muchas otras proteínas, contiene colágeno, el cual con la temperatura se transforma en otra proteína más suave, soluble en agua caliente, la gelatina. Nuevamente, como en el caso del azúcar hay muchos tipos de gelatinas; éstas tienen masas moleculares de 100 000, en contraste con los valores de 300 000 a 700 000 del colágeno. La desnaturalización de las proteínas de la carne se logra también con un ácido (jugo de limón, vinagre, salsa de tomate) como se comprueba al "marinar" las carnes o el [[Cebiche de pescado]]. Escabechar es, al menos químicamente, lo mismo que marinar: una desnaturalización ácida de proteínas que ablanda la carne y además la sazona.  
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=== Estructura cuaternaria ===
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Asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar un complejo proteico funcional<ref name="Creighton1993" />. Ejemplos notables son la [[hemoglobina]] (4 subunidades) y el [[colágeno]] (3 cadenas)<ref name="Berg2019" />.
  
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Al igual, que los [[Carbohidratos]] las proteínas pueden descomponerse; dan lugar a [[Peptonas]], [[Polipéptidos]], [[Aminoácidos]], [[Amoniaco]], [[Nitrógeno]] y unos compuestos muy olorosos como los [[Mercaptanos]], el 3 metil-indol, también conocido como [[Escatol]], la [[Putrescina]] y el [[Ácido sulfhídrico]].
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== Clasificación ==
  
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== Fuente  ==
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=== Por composición química ===
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* ''Proteínas simples'': compuestas únicamente por aminoácidos<ref name="Voet2016" />
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* ''Proteínas conjugadas'': contienen un grupo prostético no proteico<ref name="Nelson2021" />
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* ''Glicoproteínas'': poseen carbohidratos unidos covalentemente<ref name="Berg2019" />
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* ''Nucleoproteínas'': asociadas con ácidos nucleicos<ref name="Voet2016" />
  
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#Córdova Frunz, José Luis (2006). La química y la cocina. En la Ciencia Para Todos. Disponible en[http://bives.mes.edu.cu/BIVES/01-Colecciones-Digitales/Ciencia-para-Todos/Libros_2/ciencia3/093/htm/laquimic.htm http://bives.mes.edu.cu/BIVES/01-Colecciones-Digitales/Ciencia-para-Todos/Libros_2/ciencia3/093/htm/laquimic.htm]
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=== Por forma y solubilidad ===
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#Zumbado Fernández, Héctor (2004). Análisis químico de los alimentos: métodos clásicos. Ciudad de La Habana: Editorial Universitaria (Cuba). -- ISBN 978-959-16-0253-4 -- 439 pág. 3,755 Kb. Disponible en: [http://biblioteca.ecured.cu/greenstone/collect/l/index/assoc/HASH87bf.dir/doc.pdf http://biblioteca.ecured.cu/greenstone/collect/l/index/assoc/HASH87bf.dir/doc.pdf]
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* ''Proteínas fibrosas'': estructura alargada, insolubles, función estructural<ref name="Branden1999" />
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* ''Proteínas globulares'': forma compacta, solubles, función dinámica<ref name="Creighton1993" />
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* ''Proteínas de membrana'': insertadas en bicapas lipídicas<ref name="Nelson2021" />
  
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== Funciones biológicas ==
  
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[[Category:Tecnología_de_los_alimentos]] [[Category:Alimentos_proteínicos]]
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Las proteínas desempeñan diversas funciones esenciales<ref name="Berg2019" />:
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=== Función estructural ===
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Proporcionan soporte mecánico y forma a células y tejidos<ref name="Branden1999" />. Ejemplos: [[colágeno]], [[queratina]], [[actina]]<ref name="Nelson2021" />.
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=== Función enzimática ===
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Catalizan reacciones bioquímicas específicas<ref name="Voet2016" />. Las [[enzima]]s aceleran las reacciones metabólicas con alta especificidad<ref name="Berg2019" />.
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=== Función de transporte ===
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Transportan moléculas específicas a través del organismo o a través de membranas celulares<ref name="Nelson2021" />. Ejemplos: [[hemoglobina]], [[albúmina]]<ref name="Voet2016" />.
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=== Función de defensa ===
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=== Función reguladora ===
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=== Función de reserva ===
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=== Síntesis proteica ===
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=== Degradación ===
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== Aspectos nutricionales ==
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=== Requerimientos ===
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=== Calidad proteica ===
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=== Fuentes alimentarias ===
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== Desnaturalización ==
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== Métodos de estudio ==
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Las proteínas se estudian mediante diversas técnicas<ref name="Creighton1993" />:
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* [[Cristalografía de rayos X]]<ref name="Branden1999" />
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* [[Espectrometría de masas]]<ref name="Nelson2021" />
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* [[Cromatografía]]<ref name="Berg2019" />
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* [[Electroforesis]]<ref name="Voet2016" />
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* [[Ensayos enzimáticos]]<ref name="Nelson2021" />
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== Aplicaciones ==
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== Véase también ==
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* [[Aminoácidos]]
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* [[Enzimas]]
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* [[Código genético]]
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* [[Traducción genética]]
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* [[Proteómica]]
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== Referencias ==
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<references />
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[[Categoría:Bioquímica]]
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[[Categoría:Proteínas]]
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[[Categoría:Biología molecular]]
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[[Categoría:Nutrición]]

última versión al 03:25 25 nov 2025

Proteínas
Información sobre la plantilla
Proteina estructura.png
Concepto:Macromoléculas biológicas compuestas por cadenas de aminoácidos, esenciales para la estructura, función y regulación de los sistemas vivos.

Las proteínas son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos[1]. Constituyen uno de los componentes fundamentales de las células y participan en prácticamente todos los procesos biológicos[2].

Composición química

Elementos constituyentes

Las proteínas están compuestas principalmente por[3]:

Algunas proteínas pueden contener además fósforo, hierro, zinc, cobre y otros elementos traza[4].

Propiedades generales

  • Elevada masa molecular (desde 5.000 hasta varios millones de daltons)[2]
  • Comportamiento anfótero (pueden actuar como ácidos o bases)[1]
  • Especificidad estructural (cada proteína tiene conformación tridimensional única)[5]
  • Capacidad de desnaturalización (pérdida de estructura por cambios ambientales)[3]

Estructura proteica

Estructura primaria

Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia está determinada genéticamente y define la identidad de la proteína[2].

Estructura secundaria

Plegamientos locales regulares de la cadena polipeptídica, estabilizados principalmente por puentes de hidrógeno[4]. Las formas principales incluyen:

  • α-hélice: estructura helicoidal compacta[1]
  • β-lámina: estructura extendida en zig-zag[5]
  • Giros β: cambios abruptos de dirección[3]

Estructura terciaria

Plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica, determinado por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos[4]. Las fuerzas estabilizadoras incluyen interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas electrostáticas[2].

Estructura cuaternaria

Asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar un complejo proteico funcional[5]. Ejemplos notables son la hemoglobina (4 subunidades) y el colágeno (3 cadenas)[1].

Clasificación

Por composición química

  • Proteínas simples: compuestas únicamente por aminoácidos[3]
  • Proteínas conjugadas: contienen un grupo prostético no proteico[2]
  • Glicoproteínas: poseen carbohidratos unidos covalentemente[1]
  • Nucleoproteínas: asociadas con ácidos nucleicos[3]

Por forma y solubilidad

  • Proteínas fibrosas: estructura alargada, insolubles, función estructural[4]
  • Proteínas globulares: forma compacta, solubles, función dinámica[5]
  • Proteínas de membrana: insertadas en bicapas lipídicas[2]

Funciones biológicas

Las proteínas desempeñan diversas funciones esenciales[1]:

Función estructural

Proporcionan soporte mecánico y forma a células y tejidos[4]. Ejemplos: colágeno, queratina, actina[2].

Función enzimática

Catalizan reacciones bioquímicas específicas[3]. Las enzimas aceleran las reacciones metabólicas con alta especificidad[1].

Función de transporte

Transportan moléculas específicas a través del organismo o a través de membranas celulares[2]. Ejemplos: hemoglobina, albúmina[3].

Función de defensa

Participan en la respuesta inmune y protección contra patógenos[1]. Ejemplos: anticuerpos, complemento[2].

Función reguladora

Controlan procesos fisiológicos y la expresión génica[3]. Ejemplos: hormonas proteicas, factores de transcripción[4].

Función de reserva

Almacenan nutrientes para su uso posterior[2]. Ejemplos: ovoalbúmina, caseína[1].

Metabolismo proteico

Digestión y absorción

La digestión de proteínas ocurre principalmente en el estómago e intestino delgado[3], mediante la acción de enzimas como la pepsina, tripsina y quimotripsina[2]. Los productos finales (aminoácidos y péptidos pequeños) se absorben en el intestino[1].

Síntesis proteica

La síntesis de proteínas ocurre en los ribosomas mediante el proceso de traducción del ARN mensajero[2]. Incluye las etapas de iniciación, elongación y terminación[1].

Degradación

Las proteínas son degradadas continuamente por proteasas intracelulares y extracelulares[3]. Los aminoácidos resultantes pueden ser reutilizados o catabolizados[2].

Aspectos nutricionales

Requerimientos

Los requerimientos proteicos varían según edad, sexo y estado fisiológico[6]. La FAO recomienda aproximadamente 0.8 gramos por kilogramo de peso corporal al día para adultos sanos[6].

Calidad proteica

La calidad de una proteína depende de su composición de aminoácidos esenciales y su digestibilidad[6]. Las proteínas de origen animal generalmente tienen mayor valor biológico que las de origen vegetal[2].

Fuentes alimentarias

Las principales fuentes de proteínas incluyen carnes, pescados, huevos, lácteos, legumbres, cereales y frutos secos[1].

Desnaturalización

La desnaturalización es la pérdida de la estructura nativa de una proteína, generalmente irreversible[3], causada por:

  • Cambios de temperatura[4]
  • Alteraciones del pH[5]
  • Presencia de solventes orgánicos[2]
  • Agitación mecánica[1]
  • Radiación[3]

Importancia en salud y enfermedad

Las proteínas están relacionadas con diversas condiciones patológicas[2]:

Métodos de estudio

Las proteínas se estudian mediante diversas técnicas[5]:

Aplicaciones

Las proteínas tienen numerosas aplicaciones en[1]:

  • Industria alimentaria[6]
  • Desarrollo de fármacos[2]
  • Biotecnología[3]
  • Diagnóstico médico[4]
  • Investigación científica[5]

Véase también

Referencias

  1. ↑ 1,00 1,01 1,02 1,03 1,04 1,05 1,06 1,07 1,08 1,09 1,10 1,11 1,12 1,13 1,14 1,15 Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Gatto, G. J. (2019). Bioquímica (9ª ed.). Reverté. ISBN: 978-8429191849
  2. ↑ 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger Principles of Biochemistry (8ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-1319228002
  3. ↑ 3,00 3,01 3,02 3,03 3,04 3,05 3,06 3,07 3,08 3,09 3,10 3,11 3,12 3,13 3,14 Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). Fundamentals of Biochemistry (5ª ed.). Wiley. ISBN: 978-1118918401
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 4,5 4,6 4,7 4,8 4,9 Branden, C., & Tooze, J. (1999). Introduction to Protein Structure (2ª ed.). Garland Science. ISBN: 978-0815323051
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 5,6 Creighton, T. E. (1993). Proteins: Structures and Molecular Properties (2ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-0716723172
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 FAO/OMS. (2023). Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition. FAO. ISBN: 978-9251340920
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