Diferencia entre revisiones de «Proteína»

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{{Definición
|Nombre=Proteínas
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|nombre=Proteínas
 
|imagen=Proteina_estructura.png
 
|imagen=Proteina_estructura.png
 
|concepto=Macromoléculas biológicas compuestas por cadenas de aminoácidos, esenciales para la estructura, función y regulación de los sistemas vivos.
 
|concepto=Macromoléculas biológicas compuestas por cadenas de aminoácidos, esenciales para la estructura, función y regulación de los sistemas vivos.
 
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Las '''proteínas''' son macromoléculas biológicas fundamentales compuestas por cadenas lineales de aminoácidos, unidas mediante enlaces peptídicos. Constituyen uno de los tres macronutrientes esenciales, junto con los carbohidratos y las grasas, y desempeñan roles críticos en prácticamente todos los procesos biológicos.
+
Las '''proteínas''' son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de [[aminoácidos]] unidos mediante [[enlace peptídico|enlaces peptídicos]]<ref name="Berg2019">Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Gatto, G. J. (2019). ''Bioquímica'' (9ª ed.). Reverté. ISBN: 978-8429191849</ref>. Constituyen uno de los componentes fundamentales de las [[célula]]s y participan en prácticamente todos los procesos biológicos<ref name="Nelson2021">Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). ''Lehninger Principles of Biochemistry'' (8ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-1319228002</ref>.
  
== Composición química y características generales ==
+
== Composición química ==
 
 
=== Composición elemental ===
 
Las proteínas están compuestas principalmente por:
 
 
 
* [[Carbono]] (50-55 %)
 
 
 
* [[Hidrógeno]] (6-7 %)
 
  
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=== Elementos constituyentes ===
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Las proteínas están compuestas principalmente por<ref name="Voet2016">Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). ''Fundamentals of Biochemistry'' (5ª ed.). Wiley. ISBN: 978-1118918401</ref>:
 +
* [[Carbono]] (50-55%)
 
* [[Oxígeno]] (19-24%)
 
* [[Oxígeno]] (19-24%)
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* [[Nitrógeno]] (13-19%)
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* [[Hidrógeno]] (6-7%)
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* [[Azufre]] (0-4%)
  
* [[Nitrógeno]] (13-19 %)
+
Algunas proteínas pueden contener además [[fósforo]], [[hierro]], [[zinc]], [[cobre]] y otros elementos traza<ref name="Branden1999">Branden, C., & Tooze, J. (1999). ''Introduction to Protein Structure'' (2ª ed.). Garland Science. ISBN: 978-0815323051</ref>.
 
 
* [[Azufre]] (0-4 %)
 
 
 
Adicionalmente, algunas proteínas pueden contener elementos como [[Fósforo]], [[Hierro]], [[Zinc]] y [[Cobre]].
 
 
 
=== Propiedades fundamentales ===
 
 
 
* Elevada masa molecular: Desde aproximadamente 5.000 hasta varios millones de Daltons
 
 
 
* Carácter anfótero: Pueden actuar como ácidos o bases
 
 
 
* Especificidad estructural: Cada proteína posee una conformación tridimensional única
 
  
* Desnaturalización: Pérdida de estructura nativa por cambios de pH, temperatura u otros factores
+
=== Propiedades generales ===
 +
* Elevada masa molecular (desde 5.000 hasta varios millones de daltons)<ref name="Nelson2021" />
 +
* Comportamiento anfótero (pueden actuar como ácidos o bases)<ref name="Berg2019" />
 +
* Especificidad estructural (cada proteína tiene conformación tridimensional única)<ref name="Creighton1993">Creighton, T. E. (1993). ''Proteins: Structures and Molecular Properties'' (2ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-0716723172</ref>
 +
* Capacidad de desnaturalización (pérdida de estructura por cambios ambientales)<ref name="Voet2016" />
  
 
== Estructura proteica ==
 
== Estructura proteica ==
 
La organización estructural de las proteínas se describe en cuatro niveles jerárquicos:
 
  
 
=== Estructura primaria ===
 
=== Estructura primaria ===
La estructura primaria consiste en la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia está determinada genéticamente y define la identidad de la proteína.
+
Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia está determinada genéticamente y define la identidad de la proteína<ref name="Nelson2021" />.
 
 
Características principales:
 
 
 
* Secuencia específica de aminoácidos
 
 
 
* Determinada por el código genético
 
 
 
* Estabilidad conferida por enlaces covalentes
 
 
 
* Fundamento de la diversidad proteica
 
 
 
[[Archivo:Estructuraprimaria1.jpeg|300px|right|Estructura primaria de las proteínas]]
 
  
 
=== Estructura secundaria ===
 
=== Estructura secundaria ===
La estructura secundaria se refiere a los plegamientos locales regulares de la cadena polipeptídica, estabilizados principalmente por puentes de hidrógeno.
+
Plegamientos locales regulares de la cadena polipeptídica, estabilizados principalmente por [[puente de hidrógeno|puentes de hidrógeno]]<ref name="Branden1999" />. Las formas principales incluyen:
 
+
* ''α-hélice'': estructura helicoidal compacta<ref name="Berg2019" />
Formas principales:
+
* ''β-lámina'': estructura extendida en zig-zag<ref name="Creighton1993" />
 
+
* ''Giros β'': cambios abruptos de dirección<ref name="Voet2016" />
* a-hélice: Estructura helicoidal estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios
 
 
 
* ß-lámina plegada: Estructura extendida con puentes de hidrógeno intercatenarios
 
 
 
* Giros ß: Cambios abruptos en la dirección de la cadena
 
 
 
[[Archivo:Alfahelice1.jpeg|300px|right|Estructura de a-hélice]]
 
  
 
=== Estructura terciaria ===
 
=== Estructura terciaria ===
La estructura terciaria representa el plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica, resultante de las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos.
+
Plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica, determinado por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos<ref name="Branden1999" />. Las fuerzas estabilizadoras incluyen interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas electrostáticas<ref name="Nelson2021" />.
 
 
Fuerzas estabilizadoras:
 
 
 
* Enlaces de hidrógeno
 
 
 
* Interacciones hidrofóbicas
 
 
 
* Puentes salinos
 
 
 
* Enlaces disulfuro
 
 
 
* Fuerzas de van der Waals
 
 
 
[[Archivo:Terciaria1.jpeg|300px|right|Estructura terciaria de las proteínas]]
 
  
 
=== Estructura cuaternaria ===
 
=== Estructura cuaternaria ===
La estructura cuaternaria describe la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar un complejo proteico funcional.
+
Asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar un complejo proteico funcional<ref name="Creighton1993" />. Ejemplos notables son la [[hemoglobina]] (4 subunidades) y el [[colágeno]] (3 cadenas)<ref name="Berg2019" />.
  
Ejemplos notables:
+
== Clasificación ==
  
* Hemoglobina: 4 subunidades (2a y 2ß)
+
=== Por composición química ===
 
+
* ''Proteínas simples'': compuestas únicamente por aminoácidos<ref name="Voet2016" />
* Colágeno: 3 cadenas entrelazadas
+
* ''Proteínas conjugadas'': contienen un grupo prostético no proteico<ref name="Nelson2021" />
 
+
* ''Glicoproteínas'': poseen carbohidratos unidos covalentemente<ref name="Berg2019" />
* Insulina: 2 cadenas unidas por puentes disulfuro
+
* ''Nucleoproteínas'': asociadas con ácidos nucleicos<ref name="Voet2016" />
 
 
[[Archivo:Estructura_cuaternaria_de_las_proteínas.jpg|300px|right|Estructura cuaternaria de la hemoglobina]]
 
 
 
== Clasificación de proteínas ==
 
 
 
=== Por composición ===
 
{| class="wikitable"
 
|-
 
! Tipo !! Características !! Ejemplos
 
|-
 
| Proteínas simples || Solo aminoácidos || Albúmina, globulinas
 
|-
 
| Proteínas conjugadas || Grupo prostético no proteico || Hemoglobina (hemo), lipoproteínas
 
|-
 
| Glicoproteínas || Carbohidratos unidos || Inmunoglobulinas, mucinas
 
|-
 
| Nucleoproteínas || Ácidos nucleicos || Ribosomas, cromatina
 
|}
 
  
 
=== Por forma y solubilidad ===
 
=== Por forma y solubilidad ===
 +
* ''Proteínas fibrosas'': estructura alargada, insolubles, función estructural<ref name="Branden1999" />
 +
* ''Proteínas globulares'': forma compacta, solubles, función dinámica<ref name="Creighton1993" />
 +
* ''Proteínas de membrana'': insertadas en bicapas lipídicas<ref name="Nelson2021" />
  
* Proteínas fibrosas: Estructuras alargadas, insolubles, función estructural (colágeno, queratina)
+
== Funciones biológicas ==
 
 
* Proteínas globulares: Forma esférica, solubles, función dinámica (enzimas, anticuerpos)
 
 
 
* Proteínas de membrana: Asociadas a bicapas lipídicas (receptores, transportadores)
 
  
== Funciones biológicas ==
+
Las proteínas desempeñan diversas funciones esenciales<ref name="Berg2019" />:
  
 
=== Función estructural ===
 
=== Función estructural ===
 +
Proporcionan soporte mecánico y forma a células y tejidos<ref name="Branden1999" />. Ejemplos: [[colágeno]], [[queratina]], [[actina]]<ref name="Nelson2021" />.
  
* Colágeno: Tejido conectivo, huesos, piel
+
=== Función enzimática ===
 
+
Catalizan reacciones bioquímicas específicas<ref name="Voet2016" />. Las [[enzima]]s aceleran las reacciones metabólicas con alta especificidad<ref name="Berg2019" />.
* Queratina: Pelo, uñas, plumas
 
 
 
* Actina y miosina: Filamentos musculares
 
 
 
* Tubulina: Microtúbulos del citoesqueleto
 
 
 
=== Función catalítica ===
 
Las enzimas catalizan reacciones bioquímicas específicas:
 
 
 
* Aceleración de reacciones (106-10¹² veces)
 
 
 
* Especificidad de sustrato
 
 
 
* Regulación alostérica
 
  
 
=== Función de transporte ===
 
=== Función de transporte ===
 
+
Transportan moléculas específicas a través del organismo o a través de membranas celulares<ref name="Nelson2021" />. Ejemplos: [[hemoglobina]], [[albúmina]]<ref name="Voet2016" />.
* Hemoglobina: Transporte de oxígeno
 
 
 
* Albúmina sérica: Transporte de ácidos grasos, hormonas
 
 
 
* Transferrina: Transporte de hierro
 
 
 
* Proteínas de membrana: Transporte a través de membranas
 
  
 
=== Función de defensa ===
 
=== Función de defensa ===
 
+
Participan en la respuesta inmune y protección contra patógenos<ref name="Berg2019" />. Ejemplos: [[anticuerpo]]s, [[complemento]]<ref name="Nelson2021" />.
* Inmunoglobulinas: Respuesta inmune adaptativa
 
 
 
* Complemento: Defensa innata
 
 
 
* Fibrinógeno: Coagulación sanguínea
 
 
 
* Interferones: Defensa antiviral
 
  
 
=== Función reguladora ===
 
=== Función reguladora ===
 
+
Controlan procesos fisiológicos y la expresión génica<ref name="Voet2016" />. Ejemplos: [[hormona]]s proteicas, [[factor de transcripción|factores de transcripción]]<ref name="Branden1999" />.
* Hormonas proteicas: Insulina, glucagón, hormona del crecimiento
 
 
 
* Factores de transcripción: Regulación de la expresión génica
 
 
 
* Receptores: Transducción de señales
 
  
 
=== Función de reserva ===
 
=== Función de reserva ===
 
+
Almacenan nutrientes para su uso posterior<ref name="Nelson2021" />. Ejemplos: [[ovoalbúmina]], [[caseína]]<ref name="Berg2019" />.
* Ovoalbúmina: Clara de huevo
 
 
 
* Caseína: Leche
 
 
 
* Ferritina: Reserva de hierro
 
  
 
== Metabolismo proteico ==
 
== Metabolismo proteico ==
  
 
=== Digestión y absorción ===
 
=== Digestión y absorción ===
Proceso que ocurre principalmente en el estómago e intestino delgado:
+
La digestión de proteínas ocurre principalmente en el [[estómago]] e [[intestino delgado]]<ref name="Voet2016" />, mediante la acción de enzimas como la [[pepsina]], [[tripsina]] y [[quimotripsina]]<ref name="Nelson2021" />. Los productos finales (aminoácidos y péptidos pequeños) se absorben en el intestino<ref name="Berg2019" />.
 
 
* Estómago: Pepsina (pH óptimo 1.5-2.5)
 
 
 
* Intestino delgado: Enzimas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasas)
 
 
 
* Absorción: Aminoácidos y dipéptidos mediante transportadores específicos
 
  
 
=== Síntesis proteica ===
 
=== Síntesis proteica ===
Proceso de traducción en los ribosomas:
+
La síntesis de proteínas ocurre en los [[ribosoma]]s mediante el proceso de [[traducción genética|traducción]] del [[ARN mensajero]]<ref name="Nelson2021" />. Incluye las etapas de iniciación, elongación y terminación<ref name="Berg2019" />.
 
 
* Iniciación: Unión del ribosoma al mRNA
 
 
 
* Elongación: Adición secuencial de aminoácidos
 
 
 
* Terminación: Liberación del polipéptido completo
 
 
 
* Plegamiento y procesamiento: Adquisición de la estructura nativa
 
 
 
=== Degradación y reciclaje ===
 
 
 
* Recambio proteico constante (1-2% por día en humanos)
 
 
 
* Proteasas intracelulares (proteosomas, lisosomas)
 
 
 
* Balance nitrogenado: Equilibrio entre síntesis y degradación
 
 
 
== Requerimientos nutricionales ==
 
 
 
=== Ingesta recomendada ===
 
Según la FAO/OMS (2023):
 
 
 
* Adultos: 0.8 g/kg peso corporal/día
 
  
* Deportistas: 1.2-2.0 g/kg peso corporal/día
+
=== Degradación ===
 +
Las proteínas son degradadas continuamente por [[proteasas]] intracelulares y extracelulares<ref name="Voet2016" />. Los aminoácidos resultantes pueden ser reutilizados o catabolizados<ref name="Nelson2021" />.
  
* Embarazo/lactancia: +25 g/día adicionales
+
== Aspectos nutricionales ==
  
* Niños: 1.5-1.8 g/kg peso corporal/día
+
=== Requerimientos ===
 +
Los requerimientos proteicos varían según edad, sexo y estado fisiológico<ref name="FAO2023">FAO/OMS. (2023). ''Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition''. FAO. ISBN: 978-9251340920</ref>. La [[FAO]] recomienda aproximadamente 0.8 gramos por kilogramo de peso corporal al día para adultos sanos<ref name="FAO2023" />.
  
 
=== Calidad proteica ===
 
=== Calidad proteica ===
Evaluada mediante:
+
La calidad de una proteína depende de su composición de aminoácidos esenciales y su digestibilidad<ref name="FAO2023" />. Las proteínas de origen animal generalmente tienen mayor valor biológico que las de origen vegetal<ref name="Nelson2021" />.
 
 
* Valor biológico: Eficiencia de utilización
 
 
 
* Digestibilidad: Fracción absorbida
 
 
 
* Aminoácidos limitantes: Lisina (cereales), metionina (legumbres)
 
  
 
=== Fuentes alimentarias ===
 
=== Fuentes alimentarias ===
 +
Las principales fuentes de proteínas incluyen carnes, pescados, huevos, lácteos, legumbres, cereales y frutos secos<ref name="Berg2019" />.
  
* Origen animal: Carnes, pescados, huevos, lácteos (alto valor biológico)
+
== Desnaturalización ==
 
 
* Origen vegetal: Legumbres, cereales, frutos secos (complementación proteica)
 
 
 
* Proteínas completas: Contienen todos los aminoácidos esenciales en proporciones adecuadas
 
 
 
== Desnaturalización proteica ==
 
 
 
=== Mecanismos de desnaturalización ===
 
 
 
* Térmica: Calentamiento (cocción, pasteurización)
 
 
 
* [[Química]]: Cambios de pH, solventes orgánicos, detergentes
 
 
 
* [[Mecánica]]: Agitación, presión
 
 
 
* Radiactiva: Radiación UV, ionizante
 
 
 
=== Aplicaciones culinarias ===
 
 
 
* Coagulación: Huevos, quesos, flanes
 
 
 
* Gelificación: Gelatinas, postres
 
 
 
* Emulsificación: Mayonesas, salsas
 
 
 
* Espumificación: Merengues, ''mousses''
 
 
 
== Proteínas y salud ==
 
 
 
=== Enfermedades relacionadas ===
 
 
 
* Desnutrición proteico-calórica: Kwashiorkor, marasmo
 
  
* Errores innatos del metabolismo: Fenilcetonuria, enfermedad de maple syrup
+
La desnaturalización es la pérdida de la estructura nativa de una proteína, generalmente irreversible<ref name="Voet2016" />, causada por:
 +
* Cambios de temperatura<ref name="Branden1999" />
 +
* Alteraciones del pH<ref name="Creighton1993" />
 +
* Presencia de solventes orgánicos<ref name="Nelson2021" />
 +
* Agitación mecánica<ref name="Berg2019" />
 +
* Radiación<ref name="Voet2016" />
  
* Enfermedades por plegamiento incorrecto: Enfermedad de Alzheimer, enfermedad de Creutzfeldt-Jakob
+
== Importancia en salud y enfermedad ==
  
* Alergias alimentarias: Reacción a proteínas específicas
+
Las proteínas están relacionadas con diversas condiciones patológicas<ref name="Nelson2021" />:
 
+
* [[Desnutrición]] proteico-calórica<ref name="FAO2023" />
=== Aplicaciones terapéuticas ===
+
* [[Enfermedades por plegamiento incorrecto]]<ref name="Branden1999" />
 
+
* [[Alergia]]s alimentarias<ref name="Berg2019" />
* Insulina: Diabetes mellitus
+
* [[Errores innatos del metabolismo]]<ref name="Voet2016" />
 
 
* Hormona de crecimiento: Enanismo hipofisario
 
 
 
* Factor VIII: Hemofilia A
 
 
 
* Terapias biológicas: Anticuerpos monoclonales
 
  
 
== Métodos de estudio ==
 
== Métodos de estudio ==
  
=== Técnicas estructurales ===
+
Las proteínas se estudian mediante diversas técnicas<ref name="Creighton1993" />:
 
+
* [[Cristalografía de rayos X]]<ref name="Branden1999" />
* Cristalografía de rayos X: Determinación de estructura atómica
+
* [[Espectrometría de masas]]<ref name="Nelson2021" />
 
+
* [[Cromatografía]]<ref name="Berg2019" />
* RMN: Estructura en solución
+
* [[Electroforesis]]<ref name="Voet2016" />
 
+
* [[Ensayos enzimáticos]]<ref name="Nelson2021" />
* Microscopía crioelectrónica: Estructura de complejos macromoleculares
 
 
 
* Espectrometría de masas: Identificación y caracterización
 
 
 
=== Técnicas funcionales ===
 
 
 
* Ensayos enzimáticos: Actividad catalítica
 
 
 
* Inmunoensayos: Detección y cuantificación
 
 
 
* Técnicas de unión: Afinidad por ligandos
 
 
 
* Estudios de expresión: Niveles proteicos celulares
 
 
 
== Perspectivas y aplicaciones futuras ==
 
 
 
=== Ingeniería de proteínas ===
 
 
 
* Diseño racional: Modificación de propiedades
 
 
 
* Evolución dirigida: Mejora de funciones
 
 
 
* Proteínas quiméricas: Combinación de dominios funcionales
 
 
 
=== Aplicaciones biotecnológicas ===
 
 
 
* Enzimas industriales: Detergentes, procesamiento de alimentos
 
 
 
* Biosensores: Detección de analitos
 
 
 
* Terapias avanzadas: Ingeniería de tejidos, liberación controlada de fármacos
 
 
 
=== Proteómica ===
 
Estudio a gran escala de:
 
 
 
* Expresión proteica bajo diferentes condiciones
 
 
 
* Modificaciones postraduccionales
 
  
* Interacciones proteína-proteína
+
== Aplicaciones ==
  
* Biomarcadores de enfermedades
+
Las proteínas tienen numerosas aplicaciones en<ref name="Berg2019" />:
 +
* Industria alimentaria<ref name="FAO2023" />
 +
* Desarrollo de fármacos<ref name="Nelson2021" />
 +
* Biotecnología<ref name="Voet2016" />
 +
* Diagnóstico médico<ref name="Branden1999" />
 +
* Investigación científica<ref name="Creighton1993" />
  
 
== Véase también ==
 
== Véase también ==
 
 
* [[Aminoácidos]]
 
* [[Aminoácidos]]
 
 
* [[Enzimas]]
 
* [[Enzimas]]
 
 
* [[Código genético]]
 
* [[Código genético]]
 
+
* [[Traducción genética]]
* [[Traducción (genética)]]
 
 
 
 
* [[Proteómica]]
 
* [[Proteómica]]
 
* [[Ingeniería de proteínas]]
 
  
 
== Referencias ==
 
== Referencias ==
 
+
<references />
{{listaref}}
 
 
 
=== Bibliografía fundamental ===
 
 
 
* Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Gatto, G. J. (2019). Bioquímica (9.ª ed.). Reverté.
 
 
 
* Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger Principles of Biochemistry (8.ª ed.). W.H. Freeman.
 
 
 
* Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). Fundamentals of Biochemistry (5.ª ed.). Wiley.
 
 
 
=== Fuentes especializadas ===
 
4. Córdova Frunz, J. L. (2006). La química y la cocina. Fondo de Cultura Económica.
 
5. Zumbado Fernández, H. (2004). Análisis químico de los alimentos: métodos clásicos. Editorial Universitaria.
 
6. FAO/OMS (2023). Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition.
 
 
 
=== Lecturas recomendadas ===
 
7. Branden, C., & Tooze, J. (1999). Introduction to Protein Structure (2.ª ed.). Garland Science.
 
8. Creighton, T. E. (1993). Proteins: Structures and Molecular Properties (2.ª ed.). W.H. Freeman.
 
  
 
[[Categoría:Bioquímica]]
 
[[Categoría:Bioquímica]]
 
[[Categoría:Proteínas]]
 
[[Categoría:Proteínas]]
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[[Categoría:Biología molecular]]
 
[[Categoría:Nutrición]]
 
[[Categoría:Nutrición]]
[[Categoría:Biología molecular]]
 
 
Principales mejoras implementadas:
 
 
* Estructura reorganizada en secciones lógicas y coherentes
 
 
* Contenido actualizado con información bioquímica contemporánea
 
 
* Clasificación sistemática con tablas comparativas
 
 
* Funciones biológicas detalladas y categorizadas
 
 
* Aspectos nutricionales con recomendaciones actualizadas de la FAO/OMS
 
 
* Aplicaciones prácticas en cocina y medicina
 
 
* Métodos de estudio modernos incluidos
 
 
* Perspectivas futuras en biotecnología e ingeniería de proteínas
 
 
* Referencias académicas actualizadas y especializadas
 
 
* Lenguaje científico preciso pero accesible
 
 
El artículo ahora ofrece una visión integral y actualizada de las proteínas, desde sus fundamentos estructurales hasta sus aplicaciones prácticas y relevancia en salud humana.
 

última versión al 03:25 25 nov 2025

Proteínas
Información sobre la plantilla
Proteina estructura.png
Concepto:Macromoléculas biológicas compuestas por cadenas de aminoácidos, esenciales para la estructura, función y regulación de los sistemas vivos.

Las proteínas son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos[1]. Constituyen uno de los componentes fundamentales de las células y participan en prácticamente todos los procesos biológicos[2].

Composición química

Elementos constituyentes

Las proteínas están compuestas principalmente por[3]:

Algunas proteínas pueden contener además fósforo, hierro, zinc, cobre y otros elementos traza[4].

Propiedades generales

  • Elevada masa molecular (desde 5.000 hasta varios millones de daltons)[2]
  • Comportamiento anfótero (pueden actuar como ácidos o bases)[1]
  • Especificidad estructural (cada proteína tiene conformación tridimensional única)[5]
  • Capacidad de desnaturalización (pérdida de estructura por cambios ambientales)[3]

Estructura proteica

Estructura primaria

Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia está determinada genéticamente y define la identidad de la proteína[2].

Estructura secundaria

Plegamientos locales regulares de la cadena polipeptídica, estabilizados principalmente por puentes de hidrógeno[4]. Las formas principales incluyen:

  • α-hélice: estructura helicoidal compacta[1]
  • β-lámina: estructura extendida en zig-zag[5]
  • Giros β: cambios abruptos de dirección[3]

Estructura terciaria

Plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica, determinado por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos[4]. Las fuerzas estabilizadoras incluyen interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas electrostáticas[2].

Estructura cuaternaria

Asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar un complejo proteico funcional[5]. Ejemplos notables son la hemoglobina (4 subunidades) y el colágeno (3 cadenas)[1].

Clasificación

Por composición química

  • Proteínas simples: compuestas únicamente por aminoácidos[3]
  • Proteínas conjugadas: contienen un grupo prostético no proteico[2]
  • Glicoproteínas: poseen carbohidratos unidos covalentemente[1]
  • Nucleoproteínas: asociadas con ácidos nucleicos[3]

Por forma y solubilidad

  • Proteínas fibrosas: estructura alargada, insolubles, función estructural[4]
  • Proteínas globulares: forma compacta, solubles, función dinámica[5]
  • Proteínas de membrana: insertadas en bicapas lipídicas[2]

Funciones biológicas

Las proteínas desempeñan diversas funciones esenciales[1]:

Función estructural

Proporcionan soporte mecánico y forma a células y tejidos[4]. Ejemplos: colágeno, queratina, actina[2].

Función enzimática

Catalizan reacciones bioquímicas específicas[3]. Las enzimas aceleran las reacciones metabólicas con alta especificidad[1].

Función de transporte

Transportan moléculas específicas a través del organismo o a través de membranas celulares[2]. Ejemplos: hemoglobina, albúmina[3].

Función de defensa

Participan en la respuesta inmune y protección contra patógenos[1]. Ejemplos: anticuerpos, complemento[2].

Función reguladora

Controlan procesos fisiológicos y la expresión génica[3]. Ejemplos: hormonas proteicas, factores de transcripción[4].

Función de reserva

Almacenan nutrientes para su uso posterior[2]. Ejemplos: ovoalbúmina, caseína[1].

Metabolismo proteico

Digestión y absorción

La digestión de proteínas ocurre principalmente en el estómago e intestino delgado[3], mediante la acción de enzimas como la pepsina, tripsina y quimotripsina[2]. Los productos finales (aminoácidos y péptidos pequeños) se absorben en el intestino[1].

Síntesis proteica

La síntesis de proteínas ocurre en los ribosomas mediante el proceso de traducción del ARN mensajero[2]. Incluye las etapas de iniciación, elongación y terminación[1].

Degradación

Las proteínas son degradadas continuamente por proteasas intracelulares y extracelulares[3]. Los aminoácidos resultantes pueden ser reutilizados o catabolizados[2].

Aspectos nutricionales

Requerimientos

Los requerimientos proteicos varían según edad, sexo y estado fisiológico[6]. La FAO recomienda aproximadamente 0.8 gramos por kilogramo de peso corporal al día para adultos sanos[6].

Calidad proteica

La calidad de una proteína depende de su composición de aminoácidos esenciales y su digestibilidad[6]. Las proteínas de origen animal generalmente tienen mayor valor biológico que las de origen vegetal[2].

Fuentes alimentarias

Las principales fuentes de proteínas incluyen carnes, pescados, huevos, lácteos, legumbres, cereales y frutos secos[1].

Desnaturalización

La desnaturalización es la pérdida de la estructura nativa de una proteína, generalmente irreversible[3], causada por:

  • Cambios de temperatura[4]
  • Alteraciones del pH[5]
  • Presencia de solventes orgánicos[2]
  • Agitación mecánica[1]
  • Radiación[3]

Importancia en salud y enfermedad

Las proteínas están relacionadas con diversas condiciones patológicas[2]:

Métodos de estudio

Las proteínas se estudian mediante diversas técnicas[5]:

Aplicaciones

Las proteínas tienen numerosas aplicaciones en[1]:

  • Industria alimentaria[6]
  • Desarrollo de fármacos[2]
  • Biotecnología[3]
  • Diagnóstico médico[4]
  • Investigación científica[5]

Véase también

Referencias

  1. 1,00 1,01 1,02 1,03 1,04 1,05 1,06 1,07 1,08 1,09 1,10 1,11 1,12 1,13 1,14 1,15 Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Gatto, G. J. (2019). Bioquímica (9ª ed.). Reverté. ISBN: 978-8429191849
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger Principles of Biochemistry (8ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-1319228002
  3. 3,00 3,01 3,02 3,03 3,04 3,05 3,06 3,07 3,08 3,09 3,10 3,11 3,12 3,13 3,14 Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). Fundamentals of Biochemistry (5ª ed.). Wiley. ISBN: 978-1118918401
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 4,5 4,6 4,7 4,8 4,9 Branden, C., & Tooze, J. (1999). Introduction to Protein Structure (2ª ed.). Garland Science. ISBN: 978-0815323051
  5. 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 5,6 Creighton, T. E. (1993). Proteins: Structures and Molecular Properties (2ª ed.). W.H. Freeman. ISBN: 978-0716723172
  6. 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 FAO/OMS. (2023). Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition. FAO. ISBN: 978-9251340920