Diferencia entre revisiones de «Mioglobina»
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La mioglobina está formada por una sola [[cadena polipeptidica]] de unos 17.800 de peso molecular, unida a un grupo hemo. Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en [[1957]], un hito de la bioquímica por el que su autor, [[Jonh Kendrew]], recibió el [[premio Nobel]]. | La mioglobina está formada por una sola [[cadena polipeptidica]] de unos 17.800 de peso molecular, unida a un grupo hemo. Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en [[1957]], un hito de la bioquímica por el que su autor, [[Jonh Kendrew]], recibió el [[premio Nobel]]. | ||
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Estructura del grupo hemo con oxígeno unido | Estructura del grupo hemo con oxígeno unido | ||
*Resaltar los residuos de histidina | *Resaltar los residuos de histidina | ||
Revisión del 07:54 26 feb 2012
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Mioglobina. Es una proteína sarcoplásmica, responsable del transporte y almacenamiento del oxígeno dentro del tejido muscular.
Estructura
La mioglobina está formada por una sola cadena polipeptidica de unos 17.800 de peso molecular, unida a un grupo hemo. Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en 1957, un hito de la bioquímica por el que su autor, Jonh Kendrew, recibió el premio Nobel.
La estructura de la mioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de hélices a, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces hidrofóbicos. El grupo hemo se sitúa en una oquedad de la molécula.
Grupo hemo
El grupo hemo consiste en un anillo tretrapirrólico con un átomo de hierro en el centro. En condiciones biológicas, y en la carne con buen aspecto, el hierro se encuentra en forma de ion ferroso. El átomo de hierro está enlazado directamente, además al anillo hémico, a un resto de histidina de la cadena polipeptídica. Estructura del grupo hemo con oxígeno unido
- Resaltar los residuos de histidina
- Resaltar el atomo de hierro
- Resaltar el oxígeno
- Puentes de hidrógeno
- Estructuras básicas
La mioglobina y el color de la carne
La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, y así se encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se observa en la parte exterior de la carne. En el interior, la mioglobina no tiene oxigeno unido, estando entonces en forma de desoximioglobina, que tiene un color rojo púrpura más intenso y oscuro que el de la oximioglobina. Estas dos formas son interconvertibles, dependiendo de la presión parcial de oxígeno, y en la práctica, de la superficie de contacto. En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo y de la cadena de proteína lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La mioglobina con el hierro en forma férrica recibe el nombre de metamioglobina o ferrimioglobina, y tiene un color marrón poco atractivo, el de la carne almacenada demasiado tiempo. Este proceso es reversible, por la acción de un enzima, la metamioglobin-reductasa, en presencia de agentes reductores. En la oxidación de la mioglobina se puede formar superóxido, que puede dar lugar a reacciones de oxidación de lípidos Mb-Fe2+O2 → Mb-Fe3+ + O2•- El color de la carne depende también del pH alcanzado en el proceso de maduración, y la velocidad a la que se alcanza. Sin embargo, esta variación en el color no tiene relación estrictamente con la mioglobina, sino con la textura de las fibras musculares y la forma en la que reflejan y refractan la luz. Si se calienta la carne, en el cocinado, la parte proteica de la mioglobina se desnaturaliza rápidamente, permitiendo la oxidación del hierro y produciendo el ferrihemocromo, que tienen el color marrón de la carne cocinada. En los productos curados, el óxido nítrico (NO), procedente de la reducción de los nitritos utilizados como aditivo, se une al hierro de la mioglobina, dando nitrosilmioglobina, pigmento de color rojo, pero relativamente inestable. La desnaturalización de la proteína permite que se una al hierro un segundo NO, que estabiliza el color formando ferrohemocromo.
